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Glicogeno: gluconeogenesi e glicogeno

Il programma del corso di Biochimica è il seguente:
- L'acqua: Proprietà, struttura, interazioni dell'acqua con molecole idrofiliche ed idrofobiche. Interazione dell'acqua con le macromolecole.
- Amminoacidi: Struttura e nomenclatura (compresa quella ad una lettera) dei 20 amminaocidi proteici, proprietà, classificazione, curve di titolazione, punto isolelettrico.
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Esame di BIOCHIMICA docente Prof. G. Pitari

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La glicogeno sintasi richiede un primer: la proteina

glicogenina. Questa proteina è sia il primer che

l’enzima che catalizza l’assemblaggio: il primo step

nella sintesi del glicogeno è l’attacco di un residuo

di glucosio alla Tyr 194 della glicogenina catalizzata

da una proteina che ha attività glicosil- transferasica.

A questo punto la glicogenina forma un complesso

con la glicogeno sintasi e la catena nascente è estesa

fino a sette residui di glucosio ciascuno derivato

dall’UDP-glucosio. A questo punto la la glicogeno

sintasi allunga la catena e assieme all’enzima

ramificante forma le particelle di glicogeno.

Degradazione del glicogeno

• La degradazione del glicogeno avviene ad opera

della glicogeno fosforilasi che catalizza la

reazione di fosforolisi. Questa reazione è

differente dall’idrolisi che avviene per esempio ad

opera dell’amilasi nel tratto digestivo per la

digestione dell’amido. Durante la fosforolisi si

forma il glucosio 1-fosfato.

• Il piridossal fosfato è essenziale per questa

reazione.

• L'adrenalina o epinefrina è un ormone che

appartiene a una classe di sostanze attive

farmacologicamente definite

catecolammine, contenendo nella propria

struttura sia un gruppo amminico che un

orto-diidrossi-benzene, il cui nome chimico

è catecolo.

norepinefrina β-adrenergici

I recettori

• La sintesi dell'adrenalina avviene nella midollare surrenale

ed è la stessa della noradrenalina, con un passaggio in più,

catalizzato dall'enzima feniletanolammina-N-

metiltransferasi, che converte la noradrenalina in

adrenalina. L'adrenalina viene sintetizzata nelle cellule

cromaffini, presenti nella zona midollare delle ghiandole

surrenali.

• L’epinefrina comincia la sua azione legandosi ad una

proteina recettoriale sulla membrana plasmatica. I recettori

adrenergici sono di 4 tipi a seconda del tessuto target. Ci

riferiremo a quelli dei muscoli, del tessuto adiposo e del

fegato che mediano cambi metabolici.

I recettori

β-adrenergico

• Il recettore è una proteina integrale di

membranacon 7 regioni idrofobiche che attraversano la

membrana stessa. Questa proteina fa parte di una grande

famiglia di recettori che vengono chiamati nell’insieme

“serpentine receptors”. Il legame dell’adrenalina al sito del

recettore promuove un cambiamento conformazionale nel

dominio intracellulare del recettore stesso che influenza la

sua interazione con una seconda proteina del pathway della

trasduzione del segnale e che è una proteina eterotrimerica

che lega il GTP e viene anche chiamata proteina G.

I recettori

• Quando il GTP è legato a questa proteina

Gquesta stimola l’enzima adenilico ciclasi

che si trova nella memabrana plasmatica.

Quindi la funzione della proteina G è quella

do switch tra l’ormone e l’enzima.

Proteina G

• La proteina è un eterotrimero. Quando la subunità

alfa lega il GTPla proteina è attiva e può attivare

l’adenilico ciclasi. Il legame dell’adrenalina al suo

recettore provoca la catalisi che porta il GDP ad

essere escluso e al suo posto si lega il GTP che

converte la proteina nella sua forma attiva.

Avvenuto questo le subunità beta e gamma si

dissociano e la subunità alfa con legato il GTP si

muove nella membrana e si associa alla adenilico

ciclasi attivandola.

AMP ciclico

• L’AMP ciclico formatosi passa nel citosol.

• L’azione della proteina G è self-limiting,

esiste una GTPasi che riconverte il GTP in

GDP.

• Uno degli effetti dell’adrenalina è quello di

attivare la glicogeno fosforilasi, che esiste

in due forme la a e la b

AMP ciclico

• La trasformazione della glicogeno

fosforilasi dalla forma inattiva (b) alla attiva

(a) avviene per fosforilazione di due residui

specifici di serina. Ma l’AMPciclico non

infleunza direttamente questa

fosforilazione. L’AMPc stimola la PKA,

proteina chinasi A che è attivata a

fosforilare la glicogeno fosforilasi

allostericamente dall’AMP ciclico

Altri ormoni

• Il glucagone è un ormone peptidico secreto dal pancreas, esattamente

α

dalle cellule delle isole di Langerhans, che ha come bersaglio

principale alcune cellule del fegato; esso permette il controllo dei

livelli di glucosio nel sangue, affinché rimangano entro certi limiti: se

il livello ematico di glucosio scende sotto una soglia di circq

α

80mg/100ml, le cellule cominciano a secernere glucagone. Questo si

lega immediatamente ai suoi recettori presenti principalmente sugli

epatociti, attivando la degradazione del glicogeno (glicogenolisi) ed un

conseguente rilascio di glucosio nel sangue.

• L'insulina è un ormone proteico prodotto dalle cellule beta delle isole

di Langerhans all'interno del pancreas; è formata da due catene unite

da 2 ponti solfuro: catena A di 21 a.a. e catena B di 30 a.a. È secreta

quando il livello del glucosio ematico è alto.

Structures of insulin and glucagon

Insulin Glucagon

51 amino acids 29 amino acids

2 polypeptide chains 1 polypeptide chain

(A = 21, B = 30)

3 disulphide bridges: 0 disulphide bridges:

rigid structure flexible structure

Synthesis is complex Simpler synthesis

proinsulin (86) Glucagone

• Il Glucagone, ormone peptidico sintetizzato nelle

cellule A del Langherans, costituito da una catena

di 29 amminoacidi. La sua emivita è di circa 4-5

minuti perchè viene metabolizzato rapidamente

nel fegato e nei reni. Induce nel fegato

gluconeogenesi con conseguente aumento della

glicemia. Viene utilizzato in casi di grave

ipoglicemia o in caso per esempio di

sovraddosaggio di insulina, se il glucosio per flebo

non è sufficiente.

Glucagone

• Anche in assenza di attività fisica o situazioni di stress il

livello di glucosio nel siero diminuisce al di sotto di 4.5

mM (PM glucosio= 180 Da), questo stimola la secrezione

di glucagone che rialza i livelli di glucosio ematico.

• Il glucagone può agire come l’adrenalina stimolando la

glicogenolisi (attraverso l’AMPc), ma allo stesso tempo

inibisce la glicolisi e stimola la sintesi del glucosio

attraverso la gluconeogenesi. Questi effetti sono mediati

dal fatto che il glucagone fa abbassare i livelli di fruttosio

2.6 bisfosfato che è un inibitore allosterico dell’enzima

fruttosio 1,6 bisfosfatasi e attivatore della

fosfofruttochinasi.


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98

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9.17 MB

AUTORE

Atreyu

PUBBLICATO

+1 anno fa


DESCRIZIONE DISPENSA

Il programma del corso di Biochimica è il seguente:
- L'acqua: Proprietà, struttura, interazioni dell'acqua con molecole idrofiliche ed idrofobiche. Interazione dell'acqua con le macromolecole.
- Amminoacidi: Struttura e nomenclatura (compresa quella ad una lettera) dei 20 amminaocidi proteici, proprietà, classificazione, curve di titolazione, punto isolelettrico.
- Proteine: Struttura primaria. Legame peptidico. Importanza degli angoli fra i piani del legame peptidico. Struttura secondaria. Alfa-elica: caratteristiche principali. Foglietto-beta: caratteristiche principali. "Random coil". Struttura terziaria. Caratteristiche. Interazioni non covalenti che stabilizzano la struttura terziaria. Interazioni covalenti: ponti disolfuro. Relazioni tra idrofobicità e solubilità delle proteine. Struttura quaternaria. Caratteristiche.
- L’ossigeno: Emoglobina e mioglobina. Struttura e funzione della emoglobina e mioglobina. Il gruppo eme. Curve di ossigenazione. Cooperatività del legame dell'ossigeno: grafico di Hill. Cambiamenti conformazionali. Proteine allosteriche. Conformazioni T e R. Regolazione da bisfosfoglicerato, pH. Trasporto dell'ossigeno nei tessuti.
- Enzimi. Catalisi enzimatica. Energia di attivazione. Dipendenza della concentrazione di substrati e prodotti dal tempo, in una reazione enzimatica. Velocità iniziale. Cenni sui principali meccanismi di catalisi. Cinetica enzimatica. Dipendenza della velocità iniziale dalla concentrazione di substrato. Equazione e rappresentazione grafica della cinetica enzimatica secondo Michaelis-Menten. Equazione e rappresentazione grafica della cinetica enzimatica secondo Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica. Inibitori competitivi, non competitivi, misti.
- Gli zuccheri e i lipidi. I nucleotidi. Le vitamine. Strutture e proprietà. Le membrane biologiche.
Bioenegetica e metabolismo. Variazioni di energia libera in una reazione. Significato di ∆G e ∆G°'. Considerazioni generali sul metabolismo. Anabolismo e catabolismo. Controllo del metabolismo: livelli ed attività degli enzimi; compartimentazione; regolazione allosterica ed ormonale.
- Le vitamine. Struttura e funzione delle vitamine: Vitamina A, Vitamine del gruppo B. Le vitamine come coenzimi.
- La glicolisi. Visione d'insieme della via metabolica. Le reazioni della glicolisi: fase di investimento, fase di produzione di energia. Glicolisi anaerobica ed aerobica. Destino metabolico del piruvato. Lattato e lattato deidrogenasi. Etanolo (cenni). Controllo della glicolisi. Regolazione della fosfofruttochinasi da segnali intracellulari ed extracellulari. Regolazione dell'esochinasi. Effetto della regolazione sulle concentrazioni degli intermedi.
- La degradazione e la sintesi del glicogeno e la via dei pentosi: Struttura e funzione del glicogeno. vie di sintesi e di mobilizzazione: fosfoglucomutasi, glucochinasi, glicogeno fosforilasi e glicogeno sintetasi. Regolazione della degradazione e della sintesi. Via dei pentosi-fosfato: la fase ossidativa, la fase ricombinativa: le transchetolasi.
- Il ciclo dell'acido citrico. Ingresso del piruvato nei mitocondri. Ossidazione del piruvato:
complesso enzimatico della piruvato deidrogenasi. Enzimi e coenzimi della piruvato deidrogenasi;
meccanismo di reazione, formazone di acetilCoA. Ingresso dell'acetilCoA nel ciclo dell'acido
citrico. Enzimi e reazioni del ciclo. Controllo del ciclo dell'acido citrico: regolazione della piruvato deidrogenasi e degli altri enzimi del ciclo; ruolo del calcio. Resa energetica della glicolisi aerobica in termini di equivalenti riducenti ed ATP.
- Metabolismo dei lipidi: lipogenesi-lipolisi; chetogenesi Fonti di acidi grassi. La sintesi degli acidi grassi e regolazione. Biosintesi dei triacilgliceroli. Le lipasi e la regolazione del metabolismo dei triacilgliceroli. Utilizzo degli acidi grassi: attivazione, meccanismo di trasporto, β-ossidazione, ossidazione degli acidi grassi a catena dispari e degli acidi
grassi insaturi. I corpi chetonici.
- La fosforilazione ossidativa: Visione d'insieme dei complessi respiratori. Potenziali di ossido-riduzione. Flusso degli elettroni sui complessi della catena respiratoria. Strutture e funzioni dei cofattori implicati nel trasporto degli elettroni (FMN, FAD, NAD, Ubichinone). Formazione del gradiente protonico. Accoppiamento chemiosmotico. Struttura e funzione dei complessi della catena respiratoria: NADH deidrogenasi (complesso I), Succinato deidrogenasi (complesso II), Citocromo reduttasi (complesso III), Citocromo ossidasi (complesso IV). Studio del consumo di ossigeno.
- Inibitori della catena respiratoria. ATP-sintetasi. Struttura e funzione. Accoppiamento della sintesi di ATP alla formazione del gradiente protonico ed al consumo di ossigeno. Meccanismo rotatorio dell'ATP sintetasi. Disaccoppianti. UCP (Proteina disaccoppiante).
Il corso è tenuto dalla prof. Giusi Pitari


DETTAGLI
Esame: BIOCHIMICA
Corso di laurea: Corso di laurea in biotecnologie
SSD:
Università: L'Aquila - Univaq
A.A.: 2011-2012

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di BIOCHIMICA e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università L'Aquila - Univaq o del prof Pitari Giusi.

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