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Il programma del corso di Biochimica è il seguente:
- L'acqua: Proprietà, struttura, interazioni dell'acqua con molecole idrofiliche ed idrofobiche. Interazione dell'acqua con le macromolecole.
- Amminoacidi: Struttura e nomenclatura (compresa quella ad una lettera) dei 20 amminaocidi proteici, proprietà, classificazione, curve di titolazione, punto isolelettrico.
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Esame di Biochimica - Enzimologia docente Prof. G. Pitari

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• Phenols are pollutants contained in various industrial

wastewaters such as waste from petroleum refineries,

resin manufacturing plants, and coal processing

factories. It has been found that these phenols can be

removed by enzyme- catalyzed polymerization using

horseradish peroxidase which has little substrate

specificity. The phenols are oxidized to phenoxy radicals

which undergo further reactions yielding various

polymers and oligomers that are less toxic. These

products can be removed from water easily since they

have low solubility properties in water. (Yu et al., 1994)

From a two-hour reaction involving HRP, H2O2, and

Phenol, five stable dimeric products and one stable

trimeric product were obtained:

FOSFATASI ALCALINA

• Alkaline phosphatase (ALP) EC3.1.3.1 is

a hydrolase enzyme responsible for

removing phosphate groups in the 5- and

3- positions from many types of molecules,

including nucleotides, proteins, ecc.. As

the name suggests, alkaline phosphatases

are most effective in an alkaline

environment.

Fosfatasi alcalina

• The Vector® Red

reaction product is

also highly

fluorescent. The

product can be

visualized as a bright

red or orange

fluorescent precipitate

in the rhodamine,

fluorescein or AMCA

excitation filter

systems.

• VECTOR® Blue

Substrate Kit

• SK-5300 1 kit

• This substrate produces a

blue, insoluble reaction

product and is

recommended for use in

immunohistochemical

applications.


PAGINE

20

PESO

273.79 KB

AUTORE

Atreyu

PUBBLICATO

+1 anno fa


DESCRIZIONE DISPENSA

Il programma del corso di Biochimica è il seguente:
- L'acqua: Proprietà, struttura, interazioni dell'acqua con molecole idrofiliche ed idrofobiche. Interazione dell'acqua con le macromolecole.
- Amminoacidi: Struttura e nomenclatura (compresa quella ad una lettera) dei 20 amminaocidi proteici, proprietà, classificazione, curve di titolazione, punto isolelettrico.
- Proteine: Struttura primaria. Legame peptidico. Importanza degli angoli fra i piani del legame peptidico. Struttura secondaria. Alfa-elica: caratteristiche principali. Foglietto-beta: caratteristiche principali. "Random coil". Struttura terziaria. Caratteristiche. Interazioni non covalenti che stabilizzano la struttura terziaria. Interazioni covalenti: ponti disolfuro. Relazioni tra idrofobicità e solubilità delle proteine. Struttura quaternaria. Caratteristiche.
- L’ossigeno: Emoglobina e mioglobina. Struttura e funzione della emoglobina e mioglobina. Il gruppo eme. Curve di ossigenazione. Cooperatività del legame dell'ossigeno: grafico di Hill. Cambiamenti conformazionali. Proteine allosteriche. Conformazioni T e R. Regolazione da bisfosfoglicerato, pH. Trasporto dell'ossigeno nei tessuti.
- Enzimi. Catalisi enzimatica. Energia di attivazione. Dipendenza della concentrazione di substrati e prodotti dal tempo, in una reazione enzimatica. Velocità iniziale. Cenni sui principali meccanismi di catalisi. Cinetica enzimatica. Dipendenza della velocità iniziale dalla concentrazione di substrato. Equazione e rappresentazione grafica della cinetica enzimatica secondo Michaelis-Menten. Equazione e rappresentazione grafica della cinetica enzimatica secondo Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica. Inibitori competitivi, non competitivi, misti.
- Gli zuccheri e i lipidi. I nucleotidi. Le vitamine. Strutture e proprietà. Le membrane biologiche.
Bioenegetica e metabolismo. Variazioni di energia libera in una reazione. Significato di ∆G e ∆G°'. Considerazioni generali sul metabolismo. Anabolismo e catabolismo. Controllo del metabolismo: livelli ed attività degli enzimi; compartimentazione; regolazione allosterica ed ormonale.
- Le vitamine. Struttura e funzione delle vitamine: Vitamina A, Vitamine del gruppo B. Le vitamine come coenzimi.
- La glicolisi. Visione d'insieme della via metabolica. Le reazioni della glicolisi: fase di investimento, fase di produzione di energia. Glicolisi anaerobica ed aerobica. Destino metabolico del piruvato. Lattato e lattato deidrogenasi. Etanolo (cenni). Controllo della glicolisi. Regolazione della fosfofruttochinasi da segnali intracellulari ed extracellulari. Regolazione dell'esochinasi. Effetto della regolazione sulle concentrazioni degli intermedi.
- La degradazione e la sintesi del glicogeno e la via dei pentosi: Struttura e funzione del glicogeno. vie di sintesi e di mobilizzazione: fosfoglucomutasi, glucochinasi, glicogeno fosforilasi e glicogeno sintetasi. Regolazione della degradazione e della sintesi. Via dei pentosi-fosfato: la fase ossidativa, la fase ricombinativa: le transchetolasi.
- Il ciclo dell'acido citrico. Ingresso del piruvato nei mitocondri. Ossidazione del piruvato:
complesso enzimatico della piruvato deidrogenasi. Enzimi e coenzimi della piruvato deidrogenasi;
meccanismo di reazione, formazone di acetilCoA. Ingresso dell'acetilCoA nel ciclo dell'acido
citrico. Enzimi e reazioni del ciclo. Controllo del ciclo dell'acido citrico: regolazione della piruvato deidrogenasi e degli altri enzimi del ciclo; ruolo del calcio. Resa energetica della glicolisi aerobica in termini di equivalenti riducenti ed ATP.
- Metabolismo dei lipidi: lipogenesi-lipolisi; chetogenesi Fonti di acidi grassi. La sintesi degli acidi grassi e regolazione. Biosintesi dei triacilgliceroli. Le lipasi e la regolazione del metabolismo dei triacilgliceroli. Utilizzo degli acidi grassi: attivazione, meccanismo di trasporto, β-ossidazione, ossidazione degli acidi grassi a catena dispari e degli acidi
grassi insaturi. I corpi chetonici.
- La fosforilazione ossidativa: Visione d'insieme dei complessi respiratori. Potenziali di ossido-riduzione. Flusso degli elettroni sui complessi della catena respiratoria. Strutture e funzioni dei cofattori implicati nel trasporto degli elettroni (FMN, FAD, NAD, Ubichinone). Formazione del gradiente protonico. Accoppiamento chemiosmotico. Struttura e funzione dei complessi della catena respiratoria: NADH deidrogenasi (complesso I), Succinato deidrogenasi (complesso II), Citocromo reduttasi (complesso III), Citocromo ossidasi (complesso IV). Studio del consumo di ossigeno.
- Inibitori della catena respiratoria. ATP-sintetasi. Struttura e funzione. Accoppiamento della sintesi di ATP alla formazione del gradiente protonico ed al consumo di ossigeno. Meccanismo rotatorio dell'ATP sintetasi. Disaccoppianti. UCP (Proteina disaccoppiante).
Il corso è tenuto dalla prof. Giusi Pitari


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in biotecnologie
SSD:
Università: L'Aquila - Univaq
A.A.: 2010-2011

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biochimica - Enzimologia e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università L'Aquila - Univaq o del prof Pitari Giusi.

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