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La laminina

• Le laminine rappresentano la seconda famiglia

di glicoproteine della MEC. Sono presenti nella

lamina basale, un sottile strato di materiale

specializzato presente tra le cellule epiteliali e il

tessuto connettivo sottostante.

• La membrana basale costituisce una struttura di

supporto che mantiene l’organizzazione dei

tessuti e costituisce una barriera di permeabilità.

Tutte le lamine basali contengono, oltre alla

laminina, collagene di tipo IV ed un’altra

glicoproteina la entactina.

La laminina è una glicoproteina costituita da tre catene

γ.

polipeptidiche, α, β e Le tre catene formano una

struttura a croce stabilizzata da ponti disolfuro.

Come la fibronectina, anch’essa presenta domini capaci

di legare il collagen di tipo IV, l’eparina, l’entactina, i

proteoglicani e le superfici cellulari.

Tramite questi legame essa funge da ponte tra le cellule e

le lamine basali. I proteoglicani

• Costituiscono una rete gelatinosa ed idratata in cui sono

immerse le proteine della MEC.

• Sono glicoproteine che portano legati un certo numero di

glicosaminoglicani (GAG).

• I GAG sono costituiti da unità disaccaridiche ripetute tra

cui i più comuni sono l’acido ialuronico, il condroitin

solfato, il cheratan solfato.

• In queste molecole uno degli zuccheri che compongono

il disaccaride è un aminozucchero, l’altro è generalmente

uno zucchero acido come il galattosio.

• I GAG si legano covalentemente alle proteine formando i

proteoglicani Il collagene

• Sono la componente più abbondante della

MEC.

• Formano fibre ad elevata resistenza alla

trazione

• Sono secreti da diversi tipi cellulari del

tessuto connettivo

• Tutti i collageni hanno due caratteristiche

specifiche: una tripla elica rigida e una

composizione aminoacidica particolare

Nella maggior parte dei tessuti le fibre di collagene sono

presenti in fasci sparsi nella MEC.

Una caratteristica delle fibre collagene è quella di essere

composte da numerose fibrille che sono a loro volta

costituite da numerose molecole di collagene.

Il collagene viene sintetizzato nel RE dove tre catene alfa si

assemblano a formare una tripla eleica di protocollagene.

Una volta secreto nello spazio extracellulare il

protocollagene viene convertito in collagene da un enzima,

la procollagen peptidasi, che rimouve le estremità

aminoterminali e carbossiterminali.

Le molecole risultanti si assemblano spontaneamente e

formano le fibrille di colalgene mature che successivamente

si associano in fibre collagen.


PAGINE

35

PESO

2.72 MB

AUTORE

Atreyu

PUBBLICATO

+1 anno fa


DETTAGLI
Corso di laurea: Corso di laurea in biotecnologie
SSD:
Università: L'Aquila - Univaq
A.A.: 2011-2012

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di Biologia cellulare e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università L'Aquila - Univaq o del prof Cimini Anna Maria.

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