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Acqua

Il programma del corso di Biochimica è il seguente:
- L'acqua: Proprietà, struttura, interazioni dell'acqua con molecole idrofiliche ed idrofobiche. Interazione dell'acqua con le macromolecole.
- Amminoacidi: Struttura e nomenclatura (compresa quella ad una lettera) dei 20 amminaocidi proteici, proprietà, classificazione, curve di titolazione, punto isolelettrico.
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Esame di BIOCHIMICA docente Prof. G. Pitari

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L’ACQUA

CORSO DI BIOCHIMICA I

Prof. Giuseppina Pitari

L’ACQUA. H O

2

• L’acqua è il composto più

abbondante negli

organismi viventi ed

infatti rappresenta

circa il 70% del peso

della maggior parte degli

organismi. Le prime

forme di vita si sono

formate nell’acqua e il

corso dell’evoluzione ha

preso forma proprio

dalle proprietà del

mezzo acquoso ove la

vita ha avuto inizio

L’ACQUA

• I legami idrogeno tra molecole

di acqua sono le forze coesive

che rendono l’acqua un liquido

a temperatura ambiente e che

favoriscono la disposizione

ordinata delle molecole tipica

del ghiaccio. Le molecole

polari si dissolvono facilmente

in acqua perché esse possono

rimpiazzare le interazioni

acqua-acqua con interazioni

più energeticamente favorevoli

acqua-solvente L’ACQUA

• L’acqua ha il più alto punto di ebollizione, di

fusione e di vaporizzazione tra i solventi più

comuni.

• Queste proprietà sono la conseguenza

dell’attrazione tra molecole adiacenti e

naturalmente questo dipende dalla sua struttura

elettronica L’ACQUA

La geometria della molecola è dettata dalla forma degli orbitali elettronici

esterni dell’ossigeno che descrivono una “quasi-tetraedro” con un atomo di

idrogeno a ciascuno degli angoli e le due coppie di elettroni sugli altri due.

L’angolo di legame è di 104.5°. L’ossigeno inoltre è più elettronegativo

dell’idrogeno quindi gli elettroni vengono attratti maggiormente dall’ossigeno il

che dà luogo a due dipoli elettrici sui due legami H----O

L’ACQUA

• L’ossigeno acquisisce una

parziale carica negativa (2δ-) e

l’idrogeno una parziale carica

negativa (δ+); come risultato c’è

una attrazione elettrostatica tra

l’atomo di ossigeno di una

molecola d’acqua e quello di

idrogeno di un’altra.

• l o

legame a idrogeno ponte

è un caso particolare di

idrogeno

interazione fra dipoli. In

particolare si tratta di un

dipolo permanente

legame -

dipolo permanente in cui è

implicato un atomo di idrogeno

coinvolto in un legame covalente

con elementi molto

elettronegativi come fluoro,

ossigeno o azoto, i quali

attraggono a sé gli elettroni di

valenza, acquisendo una parziale

carica negativa (δ-) lasciando

l'idrogeno con una parziale

carica positiva (δ+).

L’ACQUA

• I legami a idrogeno hanno un’energia di legame

di circa 20 kj/mol, molto meno dei normali

legami singoli covalenti: il legame C--C

possiedono un’energia di 348 kj/ mol mentre le

interazioni di van der Waals corrispondono a

un’energia di circa 0.1-0.2 kcal /mol

• Il legame idrogeno è la più forte delle interazioni

tra molecole in termini di energia; l'intensità della

forza dipende dall'atomo legato all'idrogeno e

dalla coppia di elettroni libera.

• 1Caloria= 4,18 J

L’ACQUA

• Anche se in un determinato

momento le molecole d’acqua

sono impegnate in legami

idrogeno la vita media di un

singolo legame idrogeno è meno

-9

di 10 sec. L’arrangiamento quasi

tetraedrico degli orbitali

dell’ossigeno permette a ciascuna

molecola d’acqua di formare 4

legami idrogeni. Nell’acqua in

forma liquida si riscontra

comunque un certo grado di

disorganizzazione ed un continuo

movimento delle molecole tanto

da poter dire che la media dei

legami idrogeno formati da

ciascuna molecola d’acqua è 3,4. Le molecole di acqua nella struttura

cristallina del ghiaccio: ciascuna

molecola forma 4 legami idrogeno

Sia per la fusione che per

l’evaporazione dell’acqua è richiesta

energia per rompere i legami idrogeno

L’ACQUA

L’acqua forma legami idrogeno con i soluti polari, infatti il legame idrogeno non

esiste solo nell’acqua. Questi infatti si formano tra un atomo elettronegativo

(l’accettore di idrogeno: tipicamente ossigeno o l’azoto con il suo doppietto

elettronico) ed un atomo di idrogeno covalentemente legato ad un altro atomo

elettronegativo (il donatore di idrogeno), nella stessa molecola o in molecole

diverse. L’ACQUA

• Gli atomi di idrogeno legati al carbonio

(elemento non elettronegativo) non

formano legami idrogeno. Questo spiega

come mai il butanolo (CH (CH ) CH OH)

3 2 2 2

ha un punto di ebollizione relativamente

alto -117°- mentre il butano

(CH (CH ) CH ) bolle a -0,5°C.

3 2 2 3

L’ACQUA

Molecole non cariche ma polari, per esempio gli zuccheri, si

dissolvono in acqua a causa dell’effetto stabilizzante dei legami

idrogeno tra i gruppi idrossilici o l’ossigeno carbonilico dello zucchero

e le molecole polari di acqua. Gli alcol, le aldeidi, i chetoni e i

composti che contengono legami N------H formano tutti legami

idrogeno con le molecole d’acqua e, per questo, tendono a

solubilizzarsi L’ACQUA

• I legami idrogeno sono più forti quando le molecole sono

orientate in maniera tale da massimizzare le interazioni

elettrostatiche e questo succede quando l’atomo di

idrogeno e i due atomi tra cui si trova si ritrovano sulla

stessa linea. L’ACQUA

• L’acqua è un solvente polare che riesce a

solubilizzare la maggior parte delle

biomolecole che spesso sono polari o

cariche e vengono dette idrofiliche. I

solventi organici non polari solubilizzano i

composti che sono idrofobici.

• L’Acqua solubilizza i sali, p.e. NaCl

idratandoli L’ACQUA

L’ACQUA

• L’Acqua solubilizza i sali, p.e. NaCl

idratandoli

L’acqua è particolarmente efficiente nel dissociare i Sali: la sua costante

2

dielettrica è infatti molto alta. F= Q xQ /εr

1 2

L’ACQUA

• Quando un sale come NaCl si dissolve in acqua gli ioni

Na+ e Cl- “lasciano” la struttura cristallina e acquisiscono

un maggior grado di libertà (di movimento). Il risultante

aumento di entropia (disordine) del sistema è

largamente responsabile della facilità con la quale il sale

si scioglie in acqua. In termini termodinamici la

formazione di una soluzione avviene con un

cambiamento favorevole in termini di enrgia libera

= – T∆S dove ha un valore leggermente

• ∆G ∆H ∆H

positivo e T∆S un valore largamente positivo, motivo

per il quale risulta negativo: la solubilizzazione,

∆G

perciò, è un evento spontaneo.

Cenni di termodinamica

• La energia libera di Gibbs (G) esprime la quantità di energia capace di

compiere lavoro durante una reazione chimica a temperatura e pressione

.

costanti

Un oggetto al top di un piano inclinato possiede una certa quantità di

energia potenziale come risultato della sua elevazione. Esso tende

spontaneamente a scivolare in basso sul piano perdendo man mano la

sua energia potenziale. Se lo scivolamento verso il basso viene

accoppiato, tramite un apposito dispositivo alla risalita di un oggetto più

piccolo, l’evento spontaneo viene accoppiato con una certa quantità di

lavoro: la risalita dell’oggetto più piccolo

CENNI DI TERMODINAMICA

• La quantità di energia utilizzabile per compiere

lavoro viene chiamata energia libera di Gibbs

(G): naturalmente in questo caso la quantità di

energia disponibile a compiere lavoro è sempre

più bassa di quella teorica perché parte di essa

viene dissipata sotto forma di calore (attrito).

• Anche per le reazioni chimiche si può pensare a

questo tipo di accoppiamento dove una reazione

spontanea che rilascia energia libera viene

accoppiata ad un’altra.

ESEMPIO


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48

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1.91 MB

AUTORE

Atreyu

PUBBLICATO

+1 anno fa


DESCRIZIONE DISPENSA

Il programma del corso di Biochimica è il seguente:
- L'acqua: Proprietà, struttura, interazioni dell'acqua con molecole idrofiliche ed idrofobiche. Interazione dell'acqua con le macromolecole.
- Amminoacidi: Struttura e nomenclatura (compresa quella ad una lettera) dei 20 amminaocidi proteici, proprietà, classificazione, curve di titolazione, punto isolelettrico.
- Proteine: Struttura primaria. Legame peptidico. Importanza degli angoli fra i piani del legame peptidico. Struttura secondaria. Alfa-elica: caratteristiche principali. Foglietto-beta: caratteristiche principali. "Random coil". Struttura terziaria. Caratteristiche. Interazioni non covalenti che stabilizzano la struttura terziaria. Interazioni covalenti: ponti disolfuro. Relazioni tra idrofobicità e solubilità delle proteine. Struttura quaternaria. Caratteristiche.
- L’ossigeno: Emoglobina e mioglobina. Struttura e funzione della emoglobina e mioglobina. Il gruppo eme. Curve di ossigenazione. Cooperatività del legame dell'ossigeno: grafico di Hill. Cambiamenti conformazionali. Proteine allosteriche. Conformazioni T e R. Regolazione da bisfosfoglicerato, pH. Trasporto dell'ossigeno nei tessuti.
- Enzimi. Catalisi enzimatica. Energia di attivazione. Dipendenza della concentrazione di substrati e prodotti dal tempo, in una reazione enzimatica. Velocità iniziale. Cenni sui principali meccanismi di catalisi. Cinetica enzimatica. Dipendenza della velocità iniziale dalla concentrazione di substrato. Equazione e rappresentazione grafica della cinetica enzimatica secondo Michaelis-Menten. Equazione e rappresentazione grafica della cinetica enzimatica secondo Lineweaver-Burk. Inibizione enzimatica. Inibitori competitivi, non competitivi, misti.
- Gli zuccheri e i lipidi. I nucleotidi. Le vitamine. Strutture e proprietà. Le membrane biologiche.
Bioenegetica e metabolismo. Variazioni di energia libera in una reazione. Significato di ∆G e ∆G°'. Considerazioni generali sul metabolismo. Anabolismo e catabolismo. Controllo del metabolismo: livelli ed attività degli enzimi; compartimentazione; regolazione allosterica ed ormonale.
- Le vitamine. Struttura e funzione delle vitamine: Vitamina A, Vitamine del gruppo B. Le vitamine come coenzimi.
- La glicolisi. Visione d'insieme della via metabolica. Le reazioni della glicolisi: fase di investimento, fase di produzione di energia. Glicolisi anaerobica ed aerobica. Destino metabolico del piruvato. Lattato e lattato deidrogenasi. Etanolo (cenni). Controllo della glicolisi. Regolazione della fosfofruttochinasi da segnali intracellulari ed extracellulari. Regolazione dell'esochinasi. Effetto della regolazione sulle concentrazioni degli intermedi.
- La degradazione e la sintesi del glicogeno e la via dei pentosi: Struttura e funzione del glicogeno. vie di sintesi e di mobilizzazione: fosfoglucomutasi, glucochinasi, glicogeno fosforilasi e glicogeno sintetasi. Regolazione della degradazione e della sintesi. Via dei pentosi-fosfato: la fase ossidativa, la fase ricombinativa: le transchetolasi.
- Il ciclo dell'acido citrico. Ingresso del piruvato nei mitocondri. Ossidazione del piruvato:
complesso enzimatico della piruvato deidrogenasi. Enzimi e coenzimi della piruvato deidrogenasi;
meccanismo di reazione, formazone di acetilCoA. Ingresso dell'acetilCoA nel ciclo dell'acido
citrico. Enzimi e reazioni del ciclo. Controllo del ciclo dell'acido citrico: regolazione della piruvato deidrogenasi e degli altri enzimi del ciclo; ruolo del calcio. Resa energetica della glicolisi aerobica in termini di equivalenti riducenti ed ATP.
- Metabolismo dei lipidi: lipogenesi-lipolisi; chetogenesi Fonti di acidi grassi. La sintesi degli acidi grassi e regolazione. Biosintesi dei triacilgliceroli. Le lipasi e la regolazione del metabolismo dei triacilgliceroli. Utilizzo degli acidi grassi: attivazione, meccanismo di trasporto, β-ossidazione, ossidazione degli acidi grassi a catena dispari e degli acidi
grassi insaturi. I corpi chetonici.
- La fosforilazione ossidativa: Visione d'insieme dei complessi respiratori. Potenziali di ossido-riduzione. Flusso degli elettroni sui complessi della catena respiratoria. Strutture e funzioni dei cofattori implicati nel trasporto degli elettroni (FMN, FAD, NAD, Ubichinone). Formazione del gradiente protonico. Accoppiamento chemiosmotico. Struttura e funzione dei complessi della catena respiratoria: NADH deidrogenasi (complesso I), Succinato deidrogenasi (complesso II), Citocromo reduttasi (complesso III), Citocromo ossidasi (complesso IV). Studio del consumo di ossigeno.
- Inibitori della catena respiratoria. ATP-sintetasi. Struttura e funzione. Accoppiamento della sintesi di ATP alla formazione del gradiente protonico ed al consumo di ossigeno. Meccanismo rotatorio dell'ATP sintetasi. Disaccoppianti. UCP (Proteina disaccoppiante).
Il corso è tenuto dalla prof. Giusi Pitari.


DETTAGLI
Esame: BIOCHIMICA
Corso di laurea: Corso di laurea in biotecnologie
SSD:
Università: L'Aquila - Univaq
A.A.: 2010-2011

I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di BIOCHIMICA e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università L'Aquila - Univaq o del prof Pitari Giusi.

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