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Tesina sperimentale di:

Orciani Chiara; Micello Fabiola; Mugianesi Sara; Talacchia Ludovica e

Pieroni Federica.

Classe 5C/B Anno scolastico 2007/2008

Obiettivo

Scopo della ricerca è quella di individuare e quantificare i mutamenti che si verificano a livello della struttura secondaria del costituente proteico principale dei capelli (cheratina) prima e dopo acconciature.

Per acconciatura si deve intendere il solo trattamento al calore umido o secco dei capelli per arricciarli.

Tecnica impiegata

La tecnica impiegata per l’indagine è la spettroscopia infrarossa FTIR che utilizza il sistema di campionamento ATR.

Si focalizza l’attenzione sulle frequenze di assorbimento gruppi funzionali caratteristici della cheratina sia prima che dopo il trattamento dei capelli.

Come è fatto un capello?

Il capello è costituito prevalentemente da cheratina (~90 %), una proteina fibrosa che risulta dalla policondensazione di vari α–aminoacidi.

I più importanti sono:

  • Cistina 17.5 %;
  • Serina 11.7 %;
  • Acido glutammico 11.1 %;
  • Treonina 6.9 %;
  • Glicina 6.5 %;
  • Arginina 5.6 %.

Come è fatto un capello?

È costituito da catene polimeriche disposte parallelamente all’asse del capello in forma ripiegata (β–cheratina) o a spirale (α–cheratina).

Come è fatto un capello?

Nella struttura a foglietto β (detto anche foglietto β ripiegato) è formato dai piani dei vari legami peptidici.

Tra i gruppi N–H e C=O delle catene che si interfacciano si formano legami idrogeno (legami idrogeno intercatena); perciò i foglietti sono tenuti assieme da interazioni deboli.

Figura 1 (struttura β foglietto del polipeptide CysSerGlu)

ThrGlyArg

Come è fatto un capello?

In tutte le figure che rappresentano le superfici molecolari e la carica parziale, gli atomi con elevata carica parziale negativa sono blu intenso; gli atomi con elevata carica parziale positiva sono rosso intenso.

Quando la carica parziale si avvicina allo zero, l’atomo è più scolorito.

Gli atomi con carica parziale nulla sono bianchi.

Figura 2 (superficie molecolare e distribuzione della carica parziale della struttura β–foglietto del polipeptide)

Come è fatto un capello?

Nella struttura ad α–elica i piani dei legami peptidici sono paralleli all’asse dell’elica.

All’interno dell’elica ogni legame peptidico partecipa alla formazione di legami idrogeno (legami idrogeno intracatena).

Figura 5 (struttura α–elica destrorsa, a nastro, del polipeptide

Figura 3 (struttura α–elica del polipeptide CysSerGluThrGlyArg)

CysSerGluThrGlyArg)

Come è fatto un capello?

Figura 4 (superficie molecolare e distribuzione della carica parziale della struttura α–elica del polipeptide CysSerGluThrGlyArg

Come è fatto un capello?

Da cosa deriva l’estensibilità del capello?

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