Qual è il ruolo degli effettori?
Un effettore si può legare ad un sito differente dal substrato esercitando una attivazione o inibizione dell'attività dell'enzima. Un effettore è detto negativo se ha effetto inibitorio, positivo se ha effetto eccitatorio. Un attivatore o inbitore allosterico può agire sia su enzimi monomerici che polimerici. In strutture quaternarie, l'effetto su una subunità trasmette l'effetto sulle altre subunità.
Conformazioni enzimatiche
L’enzima può presentarsi in due conformazioni differenti: quando una molecola non presenta legato il proprio substrato si trovanella conformazione tesa, in cui presenta più vincoli; quando si lega all’effettore passa in forma rilassata. Questo passaggio è spiegato da due modelli:
• modello concertato: il legame di una qualunque molecola determina in toto la modifica di tutto il dimero, tutta la struttura quaternaria
• modello sequenziale: presuppone che il legame del primo substrato determini la modificazione della prima subunità, il secondo substrato alla seconda subunità etc.: ogni subunità a seguito del legame col proprio substrato.
Esempio di regolazione allosterica
Un esempio di regolazione allosterica è l’enzima PKA: esso viene sintetizzato inattivo, arriva poi un regolatore, AMP ciclico, che si lega alle unità regolatorie che cambiano conformazione aprendo il sito attivo. Le proteine in struttura quaternaria possono essere finemente regolate dai livelli di attivatori e inattivatori
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione degli effettori negli enzimi?
- Come si comportano gli enzimi in base alla loro conformazione?
- Qual è un esempio di regolazione allosterica?
Gli effettori si legano a siti diversi dal substrato e possono attivare o inibire l'attività enzimatica. Sono definiti negativi se inibiscono e positivi se attivano, influenzando anche le subunità in strutture quaternarie (testo).
Gli enzimi possono trovarsi in due conformazioni: tesa, quando non legano il substrato, e rilassata, quando si lega all’effettore. Questo cambiamento può seguire modelli concertati o sequenziali, influenzando l'intera struttura o le singole subunità (testo).
Un esempio è l'enzima PKA, che viene sintetizzato inattivo e attivato dal legame con AMP ciclico, il quale modifica la conformazione delle unità regolatorie e apre il sito attivo, dimostrando come le proteine quaternarie siano regolate da attivatori e inattivatori (testo).
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