Concetti Chiave
- Il legame covalente tra inibitore ed enzima è centrale nell'inibizione enzimatica, come dimostrato dal diisopropilfluorofosfato (DFP).
- Il DFP agisce come un gas nervino inibendo l'enzima Acetilcolinesterasi, bloccando la scissione dell'acetilcolina e interrompendo la trasmissione neuromuscolare.
- L'acetilcolina e il DFP presentano strutture simili, causando l'errato legame dell'inibitore da parte dell'enzima e la formazione di un legame covalente.
- Non tutti gli organismi necessitano di inibizione enzimatica, come dimostrano i batteri termofili e criofili che prosperano in temperature estreme.
- I farmaci normalmente non causano inibizioni irreversibili, eccetto quando si affronta una forma mutata specifica di un enzima dannoso.
Legame covalente e inibizione enzimatica
si forma un legame covalente tra inibitore ed enzima; questa inibizione è applicata quando un enzima è un mutante dannoso per l'organismo. Alternativamente questi inibitori sono usati per produrre veleni; un esempio è il diisopropilfluorofosfato (DFP), un gas nervino inibitore di Acetilcolinesterasi: l'acetilcolina viene rilasciata dalle fibre nervose e svolge la sua funzione a livello muscolare, dove viene scissa da Acetilcolinesterasi che lo trasforma in colina+acetato, forma nella quale è riassorbito dalla fibra nervosa, dove viene ricostituita acetilcolina e il processo ricomincia; se l’acetilcolina non venisse scissa e riutilizzata si bloccherebbe la trasmissione neuromuscolare, causando la morte, ed è proprio questo che fa il DFP inibendo Acetilcolinesterasi.
L'acetilcolina ha una struttura molto somigliante a quella dell'inibitore, l'enzima si sbaglia e lega l'inibitore che però tramite l'eliminazione di un fluoruro da luogo a un legame covalente. Solitamente i farmaci non sono irreversibili, lo sono solo se si vuole combattere una particolare forma mutata di un enzima. Non tutti gli organismi viventi presentano questa dipendenza, ci sono batteri termofili con una temperatura ottimale per gli enzimi di circa 80°C e batteri criofili, con la temperatura ottimale di circa 5°C.
Domande da interrogazione
- Qual è il meccanismo di inibizione enzimatica descritto nel testo?
- In quali situazioni viene utilizzata l'inibizione enzimatica?
- Qual è la relazione tra la struttura dell'acetilcolina e l'inibitore?
Si forma un legame covalente tra inibitore ed enzima, come nel caso del diisopropilfluorofosfato (DFP), che inibisce l'Acetilcolinesterasi, bloccando la scissione dell'acetilcolina e interrompendo la trasmissione neuromuscolare.
L'inibizione enzimatica è applicata quando un enzima è un mutante dannoso per l'organismo o per produrre veleni, come nel caso del DFP, utilizzato per inibire l'Acetilcolinesterasi.
L'acetilcolina ha una struttura simile a quella dell'inibitore, il che porta l'enzima a legare erroneamente l'inibitore, causando la formazione di un legame covalente attraverso l'eliminazione di un fluoruro.
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