Concetti Chiave
- Le proteine sono composti quaternari formati da carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto, con funzioni plastica e coinvolgimento nei processi immunologici ed enzimatici.
- Gli amminoacidi sono molecole bifunzionali, otticamente attive e si distinguono in amminoacidi-acidi e amminoacidi-basici a seconda dei gruppi funzionali presenti.
- I peptidi si formano tramite legami peptidici tra il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico di un altro, dando origine a oligopeptidi e polipeptidi.
- La sintesi proteica avviene in due fasi: trascrizione, dove l'RNA polimerasi crea mRNA a partire dal DNA, e traduzione, dove l'mRNA viene utilizzato per assemblare le proteine.
- Il tRNA, con la sua struttura a quadrifoglio, trasporta gli amminoacidi e si lega ai codoni dell'mRNA, facilitando la formazione della catena polipeptidica durante la traduzione.
Le proteine sono composti quaternari formati da carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto.
Hanno funzione plastica e sono coinvolte nei processi immunologici ed enzimatici.
Sono dei
Caratteristiche degli amminoacidi
Gli amminoacidi sono molecole di acidi carbossilici che portano legato anche un gruppo amminico, sono quindi dei composti bifunzionali e da questo dipendono varie proprietà come quella in soluzione, se sottoposti ad un campo elettrico, di migrare verso uno dei due poli.
Hanno almeno un centro chirale, sono quindi otticamente attivi, ma dei 2 enantiomeri sono uno è quello possibile, ed è quello detto a “L” che porta il gruppo amminico a sinistra.
Possiamo avere amminoacidi-acidi (hanno un secondo gruppo carbossilico) e amminoacidi-basici (hanno un secondo gruppo amminico).
Formazione dei peptidi
Amminoacidi legandosi formano i peptidi, si formano per reazione del gruppo amminico di una molecola con quello carbossilico di un’altra. Il legame -NHCO- che si forma viene chiamato legame peptidico.
Quando si hanno poche unità si chiamano oligopeptidi, quando invece i monomeri sono molti si chiamano polipeptidi, in particolari quando sono più di 70 si tratta di proteine.
Gli amminoacidi sono 20 e sono identificati da triplette di basi azotate.
2 tappe:
Trascrizione
Formo l’
L’enzima
Sintesi proteica: trascrizione
Inizia lo svolgimento della doppia elica di DNA in quel punto.
L’RNA polimerasi ricopia la porzione di filamento individuata assemblando quello complementare
Quando l’RNA polimerasi giunge alla sequenza di terminazione interrompe la sintesi, si stacca dal DNA e rilascia l’mRNA nel nucleo
L’mRNA viene portato nel citosol dove si lega ai ribosomi, organuli cellulari formati da proteine e RNA ribosomiale.
Ruolo del tRNA
Nel citosol troviamo anche il tRNA formato da pochi nucleotidi e ha una particolare struttura a quadrifoglio. Serve a trasportare ed ad accostare gli amminoacidi nella sequenza descritta dall’mRNA.
Ha una struttura a quadrifoglio e ad una estremità ha una sequenza di 3 nucleotidi specifici che corrispondono a un codone sull’mRNA (anticodone) quindi esiste un particolare tRNA per ogni amminoacido.
A un’altra estremità c’è il sito di legame per l’amminoacido corrispondente al codone
L’mRNA si aggancia ai ribosomi e il filamento comincia a scorrere all’interno del
Man mano che l’mRNA si sposta sul ribosoma, molecole didi tRNA si legano ai coloni corrispondenti
Gli amminoacidi legati alle molecole di tRNA vengono collegati tramite legame peptidico formando la proteina.
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione principale delle proteine nel corpo umano?
- Come si formano i peptidi a partire dagli amminoacidi?
- Qual è il ruolo del tRNA nella sintesi proteica?
Le proteine hanno una funzione plastica e sono coinvolte nei processi immunologici ed enzimatici, come indicato nel testo.
I peptidi si formano quando il gruppo amminico di un amminoacido si lega al gruppo carbossilico di un altro, creando un legame peptidico, come descritto nel testo.
Il tRNA trasporta e accosta gli amminoacidi secondo la sequenza descritta dall’mRNA, legandosi ai codoni specifici e formando le proteine attraverso legami peptidici, come spiegato nel testo.
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