Concetti Chiave
- La mioglobina è una proteina muscolare che lega ossigeno tramite gruppi eme, con un ferro ferroso che si lega all'ossigeno, mentre l'istidina stabilizza il legame.
- Il gruppo eme ha una posizione di legame per l'ossigeno e altre quattro per la porfina, con un'istidina distale che riduce l'affinità per il monossido di carbonio.
- Il ferro ferroso si lega all'ossigeno, mentre il ferro ferrico, presente nella met-emoglobina, non è in grado di scambiare ossigeno.
- L'emoglobina, simile alla mioglobina per struttura e sequenze di amminoacidi, è un tetramero composto da due subunità α e due β, ognuna con un gruppo eme.
- La mioglobina è una singola catena polipeptidica, mentre l'emoglobina presenta una struttura più complessa con diverse subunità che lavorano insieme per il trasporto dell'ossigeno.
Struttura e funzione della mioglobina
La mioglobina è stata così chiamata perché è stata isolata dai muscoli e perché è in grado di legare ossigeno, attraverso gruppi non proteici, detti prostetici: i gruppi eme. Il gruppo eme è agganciato alla proteina attraverso istidina prossimale: l’azoto imidazolico dell’istidina si lega in quinta posizione di coordinazione del ferro ferroso. La sesta posizione rimane libera, per legare l’ossigeno, mentre le prime 4 sono utilizzate per legare la porfina. È presente anche una istidina distale perché il gruppo eme è in grado di legare il monossido di carbonio 250000 volte meglio rispetto all’ossigeno, se però si aggiunge un ingombro, come l’istidina, si piegherebbe l’eventuale legame C=O e quindi gli orbitali di legame non sarebbe nella loro posizione migliore e perciò l’affinità per il monossido di carbonio diminuirebbe nel caso in cui ci si trovi in un ambiente ricco di ossigeno.
Differenze tra ferro ferroso e ferrico
A legarsi all’ossigeno è il ferro ferroso, invece il ferro ferrico, presente nella met-globina si lega all’acqua. Circa il 3-4% dell’emoglobina è presente in forma met, la quale non è in grado di scambiare ossigeno.
Si ponga ora l’attenzione sulla struttura dell’emoglobina che è simile a quella della mioglobina perché tutte le globine sono simili tra loro sia per motivi strutturali, sia perché presentano sequenze molto simili di amminoacidi, ad esempio ogni globina presenta una istidina prossimale e una istidina distale. L’emoglobina però, a differenza della mioglobina, è un tetramero costituito da 2 subunità α e 2 subunità β, ciascuna presentante un gruppo eme capace di legare una molecola di ossigeno.
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione principale della mioglobina e come è strutturata?
- Qual è la differenza tra ferro ferroso e ferrico nella mioglobina?
- In che modo la struttura dell'emoglobina differisce da quella della mioglobina?
La mioglobina ha la funzione di legare ossigeno nei muscoli grazie ai gruppi eme, che si legano alla proteina tramite un'istidina prossimale. Il ferro ferroso nel gruppo eme si lega all'ossigeno, mentre la sesta posizione rimane libera per questo scopo (testo).
Il ferro ferroso si lega all'ossigeno, mentre il ferro ferrico, presente nella met-globina, si lega all'acqua e non è in grado di scambiare ossigeno. Circa il 3-4% dell'emoglobina è in forma met, che non svolge questa funzione (testo).
L'emoglobina è un tetramero composto da 2 subunità α e 2 subunità β, ciascuna con un gruppo eme, mentre la mioglobina è monomerica. Entrambe condividono somiglianze strutturali e sequenze di amminoacidi, ma l'emoglobina ha una struttura più complessa (testo).
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