Concetti Chiave
- Il legame peptidico si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, caratterizzato da un gruppo C=O e N-H adiacenti.
- Questo legame è direzionale, orientandosi dal terminale amminico al terminale carbossilico, e le catene laterali degli amminoacidi sono generalmente in posizione anti per evitare impedimenti sterici.
- Il legame tra carbonio e azoto non è né singolo né doppio, ma un ibrido di risonanza, il che limita la rotazione attorno a questo legame.
- Il polipeptide è composto da una successione di piani determinati dai legami peptidici, con rotazioni permesse attorno ai legami Cα-N e Cα-C.
- Gli angoli φ e Ψ definiscono le rotazioni nei legami Cα-N e Cα-C, con alcune rotazioni proibite a causa di ingombri sterici, come evidenziato dagli studi di Ramachandran.
Descrizione del legame peptidico
Il legame peptidico è un legame amidico tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido. Questo legame è facilmente visibile all’interno delle molecole perché caratterizzato da un gruppo C=O e N-H adiacenti. Il legame peptidico è inoltre un legame direzionale, dal terminale amminico al terminale carbossilico. Generalmente le catene laterali sono sfalsate in posizione anti per questioni di ingombro sterico difatti, se fossero in cis, potrebbero causare forti impedimenti sterici. L’unico aminoacido che può essere in cis è la glicina visto la sua piccolissima catena laterale H.
Caratteristiche del legame amidico
Importante porre l’attenzione anche sul fatto che quello tra carbonio e azoto non è un legame singolo, né un legame doppio: l'azoto ha un doppietto elettronico da condividere e il legame è quindi un ibrido di risonanza tra due forme limite, presenta perciò caratteristiche intermedie tra il legame semplice e quello doppio, non è quindi possibile la rotazione per le caratteristiche da legame doppio.
Rotazioni e angoli nel polipeptide
Il polipeptide non è però una “corda”, ma una successione di piani determinati dai legami peptidici: se infatti non è possibile una rotazione attorno al legame amidico, questa è permessa attorno al legame Cα e N e Cα e C, essendo questi legami semplici.
È quindi il legame peptidico a determinare i piani; si possono poi definire gli angoli φ (angolo di legame Cα-N) e Ψ (angolo di legame Cα-C). Non sono però permesse tutte le rotazioni, infatti molte sono proibite per questi di ingombro sterico come dimostrato da Ramachandran che ha definito i valori permessi di Ψ rispetto a φ.
Domande da interrogazione
- Qual è la natura del legame peptidico e come si forma?
- Perché le catene laterali degli amminoacidi sono generalmente sfalsate in posizione anti?
- Qual è l'importanza del legame peptidico nella struttura del polipeptide?
Il legame peptidico è un legame amidico che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido, caratterizzato da un gruppo C=O e N-H adiacenti.
Le catene laterali sono sfalsate in posizione anti per evitare forti impedimenti sterici; solo la glicina, con la sua piccolissima catena laterale H, può trovarsi in posizione cis.
Il legame peptidico determina i piani del polipeptide, poiché non consente rotazione, mentre le rotazioni sono possibili attorno ai legami Cα-N e Cα-C, definendo così gli angoli φ e Ψ.
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