Concetti Chiave
- Le interazioni ioniche, tra cariche opposte, sono le forze non covalenti più forti nella struttura delle proteine, influenzate dall'intensità delle cariche e dalla distanza.
- Le interazioni dipolo-dipolo avvengono tra molecole polari e sono più deboli rispetto alle interazioni ioniche, dipendendo dalla distanza in modo cubico.
- Le forze di Van der Waals coinvolgono un dipolo permanente e un dipolo indotto, risultando più deboli delle interazioni ioniche e dipolo-dipolo.
- Le forze di dispersione di London, che si verificano tra dipoli istantanei e indotti, sono le più deboli e si manifestano in molecole inizialmente non polari.
- I legami a idrogeno formano interazioni speciali tra atomi di idrogeno e atomi altamente elettronegativi, richiedendo una geometria specifica per la loro formazione.
Interazioni ioniche nelle proteine
le forze non covalenti che determinano la struttura delle proteine sono:
1) Interazioni ioniche/elettrostatiche: interazioni tra cariche di segno opposto. Nelle proteine sono generate dai residui laterali degli amminoacidi carichi (es. Arg, Lys, Glu...)
È il tipo di interazione più forte tra quelle che vengono presentate successivamente.
Dipende direttamente dall’intensità delle due cariche (q1 e q2) ed è inversamente proporzionale a 4πε0r dove ε0 = permeabilità del vuoto o costante dielettrica del mezzo.
2) Interazioni dipolo-dipolo: sono interazioni tra molecole polari, in cui la carica parziale positiva di una molecola interagisce con la carica parziale negativa dell’altra molecola.
La sua forza è più debole perché è inversamente proporzionale al cubo della distanza.
Un legame polare è un legame covalente in cui gli elettroni sono condivisi tra elementi con una elevata/significativa differenza di elettronegatività. Inoltre, affinché un legame sia polare, la sua geometria nello spazio deve essere tale che la somma vettoriale dei dipoli non si annulli (ad es. come succede per la CO2). Ciò comporta la distribuzione disomogenea degli elettroni tra i due elementi.
3) Forze di Van der Waals: interazione tra un dipolo permanente e un corrispondente dipolo indotto. Il dipolo permanente induce una distribuzione non simmetrica degli elettroni in una molecola non polare, che così diventa polare.
È più debole delle precedenti: F ≈ 1/r^5
4) Forze di dispersione di London: interazione tra dipolo istantaneo e dipolo indotto (molecole inizialmente non-polari). Si verificano ad esempio nell’azoto liquido: l’azoto normalmente è in forma gassosa (N2) ma in condizioni particolari di bassissime temperature (-196 °C) le molecole si trovano molto vicine tra loro proprio a causa di queste interazioni e diventa liquido. Gli elettroni si avvicinano di più a uno dei due atomi formando un dipolo istantaneo (in una molecola normalmente apolare) che induce un dipolo indotto in un’altra molecola.
Forza molto debole: F≈ 1/r^6
5) Legame a idrogeno/ponte idrogeno: interazione che si verifica quando in una molecola un H è legato covalentemente ad un atomo molto più elettronegativo di lui (es. O, C, N… gli alogeni = forma un legame covalente polare) e l’idrogeno si ritrova a fare da ponte tra due atomi molto più elettronegativi di lui appartenenti a molecole diverse (il suo dipolo positivo si affaccia al dipolo negativo dell’altra molecola).
Non si parla di interazione dipolo-dipolo perché serve che ci sia anche una geometria particolare perché il legame a idrogeno si verifichi.
Domande da interrogazione
- Qual è il ruolo delle interazioni ioniche nella struttura delle proteine?
- Come si differenziano le interazioni dipolo-dipolo dalle forze di Van der Waals?
- In che modo i legami a idrogeno influenzano le interazioni tra molecole?
Le interazioni ioniche, generate dai residui laterali degli amminoacidi carichi, sono le forze non covalenti più forti che contribuiscono alla struttura delle proteine, dipendendo dall'intensità delle cariche e dalla distanza tra di esse.
Le interazioni dipolo-dipolo avvengono tra molecole polari e sono più forti rispetto alle forze di Van der Waals, che coinvolgono un dipolo permanente e un dipolo indotto, risultando più deboli e dipendendo dalla distanza in modo diverso.
I legami a idrogeno si formano quando un atomo di idrogeno, legato covalentemente a un atomo molto elettronegativo, agisce da ponte tra due atomi elettronegativi di molecole diverse, richiedendo una geometria specifica per la loro formazione.
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