Concetti Chiave
- L'inibizione enzimatica può essere di tre tipi: competitiva, non competitiva e incompetitiva, ciascuna con modalità di interazione diverse con l'enzima.
- Nell'inibizione competitiva, l'inibitore si lega al sito del substrato, aumentando la Km e diminuendo l'affinità del substrato senza alterare la Vmax.
- Con l'inibizione non competitiva, l'inibitore si lega a un sito diverso, non modifica la Km ma riduce la velocità di formazione del prodotto.
- L'inibizione incompetitiva si verifica quando il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno dei primi enzimi, influenzando l'attività enzimatica complessiva.
- La competizione tra substrato e inibitore nella forma competitiva richiede una quantità consistente di inibitore per essere efficace, dato che si basa sui numeri di legame.
Quali sono i tipi di inibizione enzimatica?
L’inibitore si lega con un legame debole e può quindi essere staccato dall'enzima. Questa inibizione può essere di tre tipi:
- competitiva
un inibitore competitivo si lega allo stesso sito del substrato:
l'enzima può legare sia substrato che inibitore, quando si lega a quest’ultimo non si formano i prodotti, è come se noi mettendo l'inibitore sottraessimo molecole di enzima funzionante; c'è quindi una competizione che funziona sui grandi numeri dell'inibitore (per essere efficiente deve inibire un numero consistente di enzimi). È un inibizione che non agisce sulla Vmax, ma sulla Km, aumenta la Km di un substrato per un enzima, diminuisce cioè l'affinità del substrato per l’enzima
- non competitiva
Inibizione non competitiva
un inibitore non competitivo si lega ad un sito diverso da quello del substrato: non avendo influenza sul sito attivo, esso non modifica la Km; induce però una modifica conformazionale nell’enzima che fa diminuire la velocità di formazione del prodotto. Non ho modifiche di Km, ma non raggiungo la Vmax.- incompetitiva: Un enzima viene inibito dal proprio prodotto; se si ha una via metabolica che porta da un precursore a un prodotto finito, con in mezzo molte reazioni e molti enzimi, è generalmente il prodotto finale della via metabolica a inibire uno dei primi enzimi della via (che non sono quindi inibiti dal loro prodotto diretto, ma dal prodotto delle reazioni successive della loro via metabolica)
Domande da interrogazione
- Quali sono i principali tipi di inibizione enzimatica?
- Come agisce l'inibitore competitivo sull'affinità del substrato per l'enzima?
- Qual è l'effetto dell'inibizione non competitiva sulla velocità di formazione del prodotto?
I principali tipi di inibizione enzimatica sono competitiva, non competitiva e incompetitiva. L'inibizione competitiva si verifica quando l'inibitore si lega allo stesso sito del substrato, aumentando la Km, mentre l'inibizione non competitiva avviene quando l'inibitore si lega a un sito diverso, senza modificare la Km ma riducendo la Vmax. Infine, l'inibizione incompetitiva si verifica quando il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno dei primi enzimi della stessa via.
L'inibitore competitivo aumenta la Km del substrato per l'enzima, diminuendo così l'affinità del substrato per l'enzima stesso. Questo avviene perché l'inibitore compete con il substrato per il legame al sito attivo dell'enzima.
L'inibizione non competitiva non modifica la Km, ma induce una modifica conformazionale nell'enzima che riduce la velocità di formazione del prodotto, impedendo di raggiungere la Vmax.
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