Concetti Chiave
- Il sistema immunitario utilizza gli anticorpi per riconoscere e attaccare cellule estranee, identificabili come immunoglobuline nel plasma o legate ai linfociti.
- Gli anticorpi sono costituiti da quattro catene polipeptidiche, due pesanti e due leggere, formando una struttura a forma di Y con regioni costanti e variabili.
- I siti di legame degli anticorpi sono specifici per ciascun antigene, consentendo loro di legare solo molecole specifiche come proteine e polisaccaridi.
- Esistono cinque classi di anticorpi: IgA, IgD, IgF, IgG e IgM, ognuna con funzioni diverse nel sistema immunitario.
- Alcuni anticorpi, come IgM e IgA, possono essere formati da più monomeri uniti, aumentando la loro efficienza nella risposta immunitaria.
Qual è la funzione degli anticorpi?
Il sistema immunitario è in grado di riconoscere e attaccare le cellule estranee grazie a particolari molecole proteiche: gli anticorpi.
Essi possono trovarsi liberi nel plasma, dove vengono complessivamente indicati come immunoglobuline (Ig), oppure legati alla superficie dei linfociti. Si distinguono in cinque classi: IgA, IgD, IgF, IgG, IgM.
Struttura degli anticorpi
La struttura base degli anticorpi è formata da una molecola, costituita da quattro catene polipeptidi che uguali a due a due.
Quelle più lunghe sono dette catene pesanti (H), le altre due catene leggere (L).
Entrambi i tipi contengono una regione costante, molto simile in tutti gli anticorpi della stessa classe, e una regione variabile, specifica di un particolare anticorpo. Le quattro catene si uniscono sia con legami deboli sia con alcuni ponti di solfuro, dando origine a una molecola a forma di Y: il gambo è costituito da una porzione delle regioni costanti delle catene pesanti, le due braccia contengono ciascuna un sito di legame formato dalla combinazione delle regioni variabili di una catena pesante e di una leggera.
Specificità degli anticorpi
Tali siti sono specifici come i siti attivi di un enzima; pertanto una molecola anticorpale può legare solo un particolare antigene. Questi ultimi sono in genere costituiti da grosse molecole, come proteine, polisaccaridi, glicoproteine e lipoproteine. Alcuni anticorpi, come le IgM e le IgA, sono formati da più monomeri legati insieme.
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione principale degli anticorpi nel sistema immunitario?
- Qual è la struttura fondamentale degli anticorpi?
- Come si manifesta la specificità degli anticorpi nei confronti degli antigeni?
Gli anticorpi, o immunoglobuline, sono molecole proteiche che permettono al sistema immunitario di riconoscere e attaccare le cellule estranee, trovandosi sia nel plasma che sulla superficie dei linfociti.
Gli anticorpi sono costituiti da quattro catene polipeptidiche, due pesanti (H) e due leggere (L), unite da legami deboli e ponti di solfuro, formando una molecola a forma di Y con regioni costanti e variabili.
Gli anticorpi possiedono siti di legame specifici per particolari antigeni, che sono generalmente grandi molecole come proteine e polisaccaridi, garantendo che ogni anticorpo possa legarsi solo a un antigene specifico.
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