Concetti Chiave
- Il dominio proteico che lega la doppia elica presenta motivi strutturali ricorrenti, comuni a tutte le DBP.
- L'elica giro elica è il modulo più semplice, costituito da due α eliche con una sequenza variabile che consente flessibilità e interazione con il DNA.
- Le dita di zinco, strutture presenti solo negli eucarioti, si inseriscono nel solco del DNA e sono associate a recettori intracellulari come quelli degli ormoni steroidei.
- La cerniera di leucina è formata da due eliche ricche di leucine che interagiscono tramite forze idrofobiche, intervallate da una regione non strutturata.
- L'elica ansa elica è simile all'elica giro elica, ma presenta una struttura terziaria più complessa e può avere fino a tre eliche.
Dominio proteico e motivi strutturali
Il dominio proteico che lega la doppia elica è simile per tutte le DBP e presenta motivi strutturali ricorrenti:
• Elica giro elica
il modulo più semplice, quello principalmente presente nei regolatori della trascrizione procarioti, anche se presente comunque anche in certi processi eucarioti; è formato da due domini ad α elica intervallati da una sequenza di lunghezza variabile (il “giro”) che garantisce una certa snodabilità al complesso: il "giro" permette infatti a ciascun monomero di α elica di girare attorno all'elica del DNA; una delle due α eliche è quella che interagisce con il DNA, mentre l'altra permette l'interazione con l'altro monomero; esempi di DBP che presentano questo modulo sono la proteina cap, il repressore dell'operone lattosio e il repressore dell'operone triptofano;
• Dita di zinco
Dita di zinco negli eucarioti
una struttura un po' più sofisticata, presente solo negli eucarioti; viene chiamata così a causa di una specie di loop, di dita, che si infila nel solco del DNA; sono formati da sequenze amminaocidiche con alla base un atomo di zinco che interagisce con residui amminoacidi specifici; molti recettori intracellulari, come i recettori degli ormoni steroidei, hanno questo dominio proteico;
• Cerniera di leucina
Cerniera di leucina e interazioni
struttura formata da due eliche, ricche di leucine e che interagiscono tra di loro tra con interazioni idrofobiche, intervallate da una regione non strutturata;
• Elica ansa elica
struttura simile simile a elica giro elica ma le eliche possono essere anche 3 e la struttura terziaria è un po' più complicata; la sezione che separa le eliche è inoltre molto più lunga;
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione principale dell'elica giro elica nei domini proteici?
- Cosa caratterizza la struttura delle dita di zinco negli eucarioti?
- In che modo la cerniera di leucina contribuisce alle interazioni tra le eliche?
L'elica giro elica è il modulo più semplice presente nei regolatori della trascrizione procarioti, permettendo a ciascun monomero di α elica di ruotare attorno all'elica del DNA, facilitando l'interazione con il DNA stesso e con altri monomeri (come descritto nel testo).
Le dita di zinco sono una struttura più sofisticata presente solo negli eucarioti, formata da sequenze amminoacidiche che si infilano nel solco del DNA grazie alla presenza di atomi di zinco, e sono comuni in molti recettori intracellulari, come quelli degli ormoni steroidei (come indicato nel testo).
La cerniera di leucina è formata da due eliche ricche di leucine che interagiscono tra di loro tramite interazioni idrofobiche, intervallate da una regione non strutturata, contribuendo così alla stabilità e alla funzionalità della struttura proteica (secondo quanto riportato nel testo).
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