Concetti Chiave
- La pepsina è un enzima proteolitico attivo in ambienti acidi, che inizia a scindere i legami peptidici delle proteine denaturate.
- Le proteine si dividono in endo-proteasi, come tripsina e chimotripsina, che rompono legami interni, ed eso-proteasi, che agiscono sugli estremi delle catene.
- Le endo-proteasi vengono prodotte come zimogeni nel pancreas e attivate nell'intestino, ognuna con specificità per diversi amminoacidi.
- Gli amminoacidi, essendo idrofilici, possono essere trasportati nei capillari, ma non esiste un sistema di immagazzinamento per essi.
- L'attivazione degli zimogeni, come la tripsina, è essenziale per la digestione e avviene tramite segnali ormonali specifici.
Qual è la funzione della pepsina?
È presente la pepsina, unico enzima con pH ottimale molto basso, una proteasi, enzima che scinde le proteine; questa inizia a scindere i legami peptidici delle proteine (denaturate dal pH acido); anche la pepsina non agisce su tutti i legami peptidici, ma solo quelli che al C terminus presentano particolari amminoacidi.
Classi di proteine e loro funzioni
Ci sono due classi di proteine
• endo-proteasi: tagliano i legami peptidici all'interno di una catena peptidica; sono tripsina, chimotripsina ed elastasi, tutte sintetizzate come precursori (zimogeni) a livello del pancreas e attivate nell'intestino; tutte e tre rompono i legami peptidici, ma hanno specificità diverse e attaccano quindi aminoacidi diversi
• eso-proteasi: tagliano i legami peptidici all'estremità, N o C terminus (rispettivamente ammino peptidasi e carbossi peptidasi)
Trasporto e immagazzinamento degli amminoacidi
Gli amminoacidi come gli zuccheri sono idrofilici e possono dunque entrare nei capillari ed essere trasportati. Mentre c'è una forma di immagazzinamento degli eccessi di monosaccaridi, non c'è un sistema di immagazzinamento degli amminoacidi.
L'attivazione degli zimogeni prevede generalmente l'attivazione della tripsina, che va poi ad attivare gli altri; generalmente vengono secrete molecole di tipo ormonale che portano all'attivazione degli zimogeni.
Domande da interrogazione
- Qual è il ruolo della pepsina nella digestione delle proteine?
- Quali sono le principali classi di proteine e le loro funzioni?
- Come avviene il trasporto e l'immagazzinamento degli amminoacidi?
La pepsina è un enzima proteolitico che scinde i legami peptidici delle proteine denaturate dal pH acido, agendo solo su specifici legami peptidici, in particolare quelli con particolari amminoacidi al C terminus.
Le proteine si dividono in endo-proteasi, che tagliano i legami peptidici all'interno delle catene (come tripsina e chimotripsina), ed eso-proteasi, che agiscono sugli estremi delle catene (ammino peptidasi e carbossi peptidasi), ognuna con specificità diversa.
Gli amminoacidi, essendo idrofilici, possono entrare nei capillari per il trasporto, ma a differenza dei monosaccaridi, non esiste un sistema di immagazzinamento per gli amminoacidi. L'attivazione degli zimogeni, come la tripsina, è fondamentale per la digestione.
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