Concetti Chiave
- La saturazione frazionale misura il rapporto tra i siti di mioglobina che legano ossigeno e il totale, variando da 0 a 1.
- L'equazione di Michaelis e Menten descrive la reazione di legame tra molecole, utilizzando la concentrazione di ossigeno e una costante di affinità.
- Km, nella reazione di legame, rappresenta l'affinità del substrato: un valore alto indica bassa affinità e viceversa.
- La p50 indica la pressione di ossigeno necessaria per raggiungere metà della velocità massima di associazione con la mioglobina.
- La mioglobina ha una p50 più bassa rispetto all'emoglobina, evidenziando una maggiore affinità per l'ossigeno.
Qual è la definizione di saturazione frazionale?
Consideriamo la costante di dissociazione, e definiamo parametro della saturazione frazionale il numero di siti che nella mioglobina possono legare l'ossigeno che in questo momento effettivamente lo legano sul numero di siti totali, misurati dalla quantità all'equilibrio della mioglobina libera e legata
(sostanzialmente si fa rapporto tra mioglobina legata e la mioglobina totale). Questo parametro varia da 0 (non c'è mioglobina legata) a 1 (tutti i siti della mioglobina sono occupati dall'ossigeno, la mioglobina è tutta legata).
Equazione di Michaelis e Menten
concentrazione di ossigeno fratto una costante sommata alla concentrazione di ossigeno, che può essere espressa come la sua pressione parziale. Si ottiene da questa l'equazione di un iperbole rettangola, l'equazione di Michaelis e Menten, che regola la reazione di una qualsiasi molecola che ne leghi un altra. Nell’equazione Km è un indice dell’affinità del substrato al sito attivo: tanto più essa è alta, tanto più bassa è l’affinità, e viceversa.
Affinità della mioglobina all'ossigeno
Per quanto riguarda la reazione di associazione tra mioglobina e ossigeno al posto di Km si usa p50: se Km indicava la concentrazione di substrato alla quale si aveva un velocità uguale a metà della velocità massima, la p.50 indica la pressione di O2 alla quale si ha una velocità di associazione con la mioglobina della metà di quella massima. Da questo si capisce che la p50 della mioglobina sarà più bassa di quella dell’emoglobina, determinando una affinità maggiore all’ossigeno.
Domande da interrogazione
- Qual è la definizione di saturazione frazionale nella mioglobina?
- Come si esprime l'equazione di Michaelis e Menten in relazione alla concentrazione di ossigeno?
- Qual è la differenza tra Km e p50 nella mioglobina?
La saturazione frazionale è il rapporto tra il numero di siti di mioglobina che legano effettivamente l'ossigeno e il numero totale di siti disponibili, variando da 0 (nessuna mioglobina legata) a 1 (tutti i siti occupati) secondo la definizione fornita.
L'equazione di Michaelis e Menten si esprime come la concentrazione di ossigeno fratto una costante sommata alla concentrazione di ossigeno, rappresentando un'iperbole rettangola che regola la reazione di legame tra molecole.
Mentre Km indica l'affinità del substrato al sito attivo, p50 rappresenta la pressione di O2 necessaria per avere una velocità di associazione con la mioglobina pari alla metà della massima, evidenziando che la p50 della mioglobina è più bassa rispetto a quella dell'emoglobina, indicando una maggiore affinità per l'ossigeno.
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