Biologia animale e fisiologia cellulare

Biologia animale e fisiologia cellulare: i componenti chimici delle cellule

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Il 96,3% della massa dei viventi è costituita da C, N, H, O mentre il restante 3,9% da Ca, B, K, S, Na, Cl, Mg.

Elementi chimici delle cellule

• Ossigeno: respirazione cellulare, parte dell'H2O e dei composti organici.
• Carbonio: scheletro delle molecole organiche.
• Idrogeno: componente di H2O.
• Azoto: presente nel DNA e nelle proteine.
• Calcio: sali di calcio nell'apparato scheletrico, messaggi intracellulari.
• Fosforo: ATP, ADP, correnti elettriche tra neuroni.
• Zolfo: determina la forma delle proteine.
• Potassio: regola funzione nervosa e contrazione muscolare.

Qual è l'obiettivo? Creare strutture stabili e ripetibili (DNA), grazie al legame covalente creare stabilità a livello elettronico completando l'ottetto.

Quali sono le molecole più stabili? Sicuramente quelle che contengono carbonio.

L'importanza dell'acqua

• Crea legami ad idrogeno: tensione superficiale e elevato calore specifico che favorisce i passaggi di stato.
• È un ottimo solvente, dissocia sali, acidi e basi NaCl -> pH e il suo calcolo...
• Contribuisce alla formazione di membrane cellulari, molecole idrofobe e idrofile.

I carboidrati

Sono dei composti che contengono C, H, O in rapporto: (CH2O)n inoltre costituiscono materiale energetico e si trovano in ATP e zuccheri.

I carboidrati si differenziano in 3 classi principali:

• Monosaccaridi.
• Disaccaridi.
• Polisaccaridi.

Monosaccaridi

L'importanza del glucosio:

• Riserva energetica.
• Molecola più prodotta e utilizzata.
• Due isomeri: alfa e beta.

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Disaccaridi

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Disaccaridi: maltosio (gluc. + gluc.), galattosio (gluc. + latt.) e saccarosio (gluc. + frutt.) legami alfa e beta tra i loro componenti.

Polisaccaridi

Polisaccaridi: sono ripetizioni di monosaccaridi e si collocano nel tessuto muscolare, adiposo ed epatico come riserva di energia chimica. Possono essere: amido, glicogeno, cellulosa.

I lipidi

Quali sono le funzioni dei lipidi?

• Strutturale, membrana.
• Trasferimento di informazioni.
• Materiale energetico, riserva energetica.

I lipidi possono essere apolari o anfipatici come i fosfolipidi.

I lipidi si dividono in diverse classi:

• Acidi grassi: la loro forma è una catena lineare costituita da un gruppo carbossilico polare e da una coda apolare. Possiamo definirli anfipatici. Gli acidi grassi possono essere saturi, catene lineari, generalmente si trovano allo stato solido come i grassi animali, o insaturi, contengono insaturazioni cioè doppi legami che fanno sì che abbiano una struttura liquida come i grassi vegetali.
• Trigliceridi: sono derivati di acidi grassi. Glicerolo + 3 catene di acidi grassi. La loro funzione è quella di essere fonte di energia. Possono essere animali o vegetali a seconda dell'acido grasso saturo o insaturo.
• Fosfolipidi: si suddividono in fosfogliceridi, glicerolo + acidi grassi + residuo, oppure sfingolipidi, sfingosina + acidi grassi + residuo. Esempio di fosfogliceride: fosfatidicolina, glicerolo + colina.
• Glicolipidi: hanno uno zucchero al posto del gruppo fosfato. Possono essere formati da sfingosina, glicosfingolipidi, oppure da glicerolo, glicolipidi, in membrana.
• Colesterolo: appartiene al gruppo degli steroidi. È apolare e si inserisce nella doppia membrana. La sua funzione è conferire stabilità strutturale e rigidità. I derivati del colesterolo sono: ormoni steroidei, cortisolo, ormoni sessuali, sali biliari, fondamentali per il riassorbimento lipidico.
• Terpeni: hanno una struttura lineare semplice. Sono costituiti dalla ripetizione di unità di isoprene. Vanno a costituire le vitamine e i pigmenti che colorano gli ortaggi e i vegetali.

Le proteine

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Le proteine si originano dal legame di amminoacidi (C, COOH, NH2). Gli amminoacidi sono 20 che possiamo produrre e sintetizzare. Esistono circa 10000 tipi di proteine date dalla combinazione degli amminoacidi.

Funzioni delle proteine

Che funzione hanno le proteine?

• Enzimi: regolano l'andamento di reazioni chimiche intra o extra cellulari.
• Proteine strutturali: citoscheletro, collagene.
• Actina e miosina: contrazione e rilassamento muscoli.
• Proteine regolatrici: regolazione, espressione genica.
• Proteine trasportatrici: trasporto di sostanze dentro e fuori membrana.
• Ormoni, insulina: trasferire informazioni.
• Proteine di difesa: immunoglobuline, anticorpi.
• Proteine di riserva: riserva.

Forma di una proteina

Che forma ha una proteina?

È costituita da un carbonio centrale, un gruppo carbossilico, un gruppo amminico e un residuo, polare, apolare o polare carico.

Esistono due forme di amminoacidi a causa dell'asimmetria del carbonio centrale, il tipo L e il tipo D.

Il legame peptidico: è un legame di tipo covalente molto stabile che avviene tra il gruppo COOH e il gruppo NH2. L'enzima che favorisce questo legame è detto peptidiltrasferasi.

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Si andranno a formare catene polipeptidiche e ossature polipeptidiche.

La struttura della proteina

All'interno della catena polipeptidica andiamo incontro a diversi tipi di legame che svolgono diverse funzioni:

• Ionico: interazione elettrostatica.
• Disolfuro, covalente: stabilità.
• Idrogeno.
• Van der Waals: interazioni deboli tra molecole vicine.
• Interazioni idrofobiche: spingono le parti apolari verso l'interno della molecola.

Esempio: l'insulina

È un ormone proteico sintetizzato nel pancreas.

Peptide A legato tramite un peptide di connessione al peptide B andando a formare ponti di solfuro, legami covalenti.

Qual è la sua funzione? Assorbire il glucosio.

Struttura primaria, secondaria, superavvolta e terziaria

Struttura primaria: sequenza di amminoacidi precisi.

Struttura secondaria: gli amminoacidi interagiscono tra loro anche a distanza e formano due strutture possibili.

Alfa elica: proteine che traversano la membrana. Organizzazione spaziale in cui a un passo molto preciso si formano delle anse. Ogni 3.6 amminoacidi si crea un'ansa. I residui di ogni amminoacido sono verso all'esterno dell'elica. Sono i residui che conferiscono polarità della regione interessata. A distanze regolari si formano legami a idrogeno tra gruppo carbossilico e il gruppo amminico, ogni 4 amminoacidi. Elica destrorsa o sinistrorsa.

Beta foglietto: strutture più lineari che interagiscono con strutture adiacenti formando legami idrogeno o interazioni, intramolecolari o intermolecolari. Foglietti paralleli o antiparalleli. Il residuo rivolto verso l'esterno definisce le proprietà e le caratteristiche della regione proteica, compattezza, stabilità.

Struttura superavvolta: alfa elica e beta foglietto possono interagire con loro strutture simili, alfa elica con alfa elica.

Come si studiano le strutture proteiche? Cristallografia a raggi x, foto. Facciamo incidere contro un campione, cristallizzato, dei raggi x, viene difratto e gli elementi difratti vanno a imprimersi su una lastra. Si ricava in base all'angolo di diffrazione la struttura della proteina.

Struttura terziaria: la proteina può avere strutture secondarie differenti nella stessa proteina, alfa elica + beta foglietto. L'insieme di tutte le strutture secondarie definisce la struttura terziaria.

I domini della proteina

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Regioni in cui si concentrano alfa elica o beta foglietti con diverse funzioni. Esistono domini specifici per interagire con un ligando oppure domini specifici per un legame ionico.

Struttura quaternaria: dimeri o tetrameri, struttura filamentosa in actina.

Organizzazione delle proteine

Come sono organizzate le proteine?

Esempio 1: fibre muscolari: contrazione del muscolo all'aumentare della concentrazione dello ione Ca+. Segnale elettrico che attraversa il tessuto muscolare. Il rilascio di calcio avviene grazie alle proteine di membrana:

• Tetramero DHPR si inserisce nella membrana esponendo una regione apolare.
• Nel reticolo sarcoplasmatico sono presenti i recettori rianodilici, tetrameri proteici, RyR.

DHPR interagisce con due RyR. Su una porzione di ciascuna proteina ci sono dei residui amminoacidici polari con carica positiva che serve a ricevere l'impulso elettrico, composto da cariche negative, determinando un cambio della conformazione del DHPR. Questo causa il cambio di conformazione di RyR e il poro si apre. Il calcio passa e si accumula nel citoplasma, attivazione processo di contrazione.

DHPR sono modificazioni di canali ionici. Mantiene la struttura proteica aggregata ma non è più organizzata intorno ad un poro. Non controlla direttamente il flusso di calcio ma lo controlla indirettamente attraverso la RyR.

Esempio 2: canali ionici Na+ e Ca+.

• Modulano infinite funzioni cellulari che avvengono per flussi di ioni.
• Si trovano sulla membrana delle cellule.
• Canali, sodio, potassio, calcio, cloro.
• Canali ionici controllano dei pori adibiti al passaggio degli ioni.

Struttura: canali sodio e calcio sono quasi identici. Il canale del sodio è un'unica proteina che forma 4 domini identici, struttura terziaria, dove ci sono 6 alfa eliche, 6 segmenti transmembrana. Il segmento S4, sensore del voltaggio, espone dei residui amminoacidici polari, come DHPR, che servono a ricevere l'impulso elettrico e induce un cambio di conformazione al canale. A causa dei flussi di corrente e alla distribuzione di cariche dentro e fuori membrana, differenza di potenziale. Regione tra S5 S6, regione della selettività del canale, per identificare lo ione a cui è sensibile il canale. Canali voltaggio dipendenti.

Esempio 3: interazione proteina-ligando.

Interazione proteine recettori.

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Esempio 4: immunoglobuline, anticorpi.

• Tetramero a cui si uniscono insieme due omodimeri.
• L'interazione avviene tramite ponti di solfuro.

Gli acidi nucleici

Gli acidi nucleici sono macromolecole formate da catene di nucleotidi.

???? I nucleotidi sono formati da zucchero, base azotata e gruppo fosfato.

I nucleosidi zucchero ????

Basi azotate: puriniche e pirimidiniche: C, G, (U), T, A.

Si uniscono tra di loro a formare una catena polinucleotidica che ha una sua polarità. Ha un'estremità 5' e 3', DNA e RNA.

DNA a doppio filamento

I due filamenti antiparalleli interagiscono tra di loro grazie alla complementarità delle basi azotate: adenina-timina, citosina-guanina.

Si formano legami a idrogeno tra i due filamenti. I legami sono deboli e i due filamenti si separano in due casi: replicazione, codificazione, espressione dell'informazione.

Nei due filamenti sono contenute info geniche diverse, codificano per geni differenti.

RNA a singolo filamento

Zucchero, uracile, singolo filamento.

Come si passa da una sequenza di nucleotidi ad una di amminoacidi? Triplette, codoni, di nucleotidi codificano per un amminoacido, 64 combinazioni.

Il codice genetico è ridondante: un amminoacido è codificato da più triplette di nucleotidi.

Codoni non codificanti = codoni di stop.

- Passando dall'RNA sintetizziamo la proteina -

Quali sono i passaggi:

• RNA messaggero prodotto nel nucleo da alcuni enzimi: gli enzimi svolgono il doppio filamento e leggono la sequenza di nucleotidi per creare il filamento di RNA, trascrizione.
• L'mRNA arriva a livello dei ribosomi, l'informazione viene tradotta per sintetizzare le proteine.

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Nucleotidi oltre al DNA

Dove possiamo trovare i nucleotidi oltre al DNA?

Fonte di energia: adenosintrifosfato (ATP) ribosio + adenina + 3 gr fosfato. Idrolizzando il legame che lega i 3 gruppi fosfati otteniamo una grande quantità di ATP.

Messaggeri intracellulari: sono derivati dei nucleotidi: adenosinmonofosfato ciclico (cAMP, adenina, attiva processi trascrizione genica, controllo della contrazione cardiaca), guanosinamonofosfato ciclico (cGMP, guanina, vasodilatazione).

Bioenergetica

Presenza di energia indispensabile per la sopravvivenza della cellula che la utilizza per compiere un lavoro (Fxs): usare un substrato energetico per svolgere una reazione chimica.

• Lavoro di sintesi: usare energia per far avvenire delle reazioni chimiche.
• Lavoro meccanico: contrazione muscoli.
• Lavoro di trasporto contro gradiente: spendere energia per creare gradienti di concentrazione, ambienti separati con concentrazioni differenti --> processi metabolici e comunicazione tra cellule. I gradienti possono essere riferiti a molecole non cariche e cariche, lavoro elettrico.
• Lavoro elettrico: uguale al lavoro di trasporto contro gradiente però si riferisce a molecole cariche. Potenziali d'azione che servono x trasferire info.
• Calore: produzione di calore. Nell'uomo le cellule lavorano a temperature costanti, omeoterme, se ci si allontana dalla temperatura ottimale bisogna attuare un lavoro per mantenere costante la temperatura.
• Bioluminescenza: produzione di segnali luminosi, lucciole, meduse --> molecole fluorescenti di ecuorina --> proteina che quando si lega a ioni Ca+ ha effetti fluorescenti a diverse lunghezze d'onda e si usa per quantificare le quantità di calcio, GFP --> proteina fluorescente nel verde, utilizzata e associata all'espressione di un'altra proteina per conoscerne la distribuzione e la quantità in un tessuto --> fluoresce nel verde se colpita da luce blu.

I principi della termodinamica

L'energia non si crea e non si distrugge ma si trasforma.

Come quantifichiamo le forme di energia utilizzate? Entalpia: variazione dell'energia interna.

Processi che liberano calore e processi che hanno bisogno di calore.

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Se diminuisce l'energia interna, perdita calore, diminuzione entalpia.

Se aumenta l'energia interna, acquisto di calore, aumento entalpia.

Misuro l'energia interna di un sistema misurando l'entalpia:

• Reazioni esotermiche, entalpia negativa: entalpia prodotti < entalpia reagenti.
• Reazioni endotermiche, entalpia positiva: entalpia prodotti > entalpia reagenti.

In ogni cambiamento fisico o chimico l'universo tende sempre a un maggior grado di disordine.

Come misuriamo il disordine di un sistema chiuso? Entropia: quantità di disordine in un sistema, aumenta se il sistema è chiuso.

Voglio stimare la spontaneità di una reazione? Spontanea: cede energia, il calore ceduto, entalpia diminuisce, negativa, entropia positiva, energia libera sempre negativa.

Energia libera = energia che ha disposizione un sistema biologico per compiere un lavoro.

• Esoergonica H negativo, S positivo, G negativo.
• Endoergonica H positivo, S negativo, G positivo.

Esempio di processo esoergonico: diffusione.

• Aumento entropia.
• Diminuzione entalpia.

Punto B: stazionarietà, all'equilibrio, no reazioni --> i sistemi biologici evitano la situazione di equilibrio.

Preferiscono una situazione metastabile ma mai all'equilibrio.

Esempio di processo endoergonico: queste reazioni vogliono allontanare il sistema dalla situazione di equilibrio.

Sono accoppiate endoergoniche-esoergoniche, continuamente c'è scambio di energia libera.

Come avviene? Genesi di un composto intermedio ---> ATP fornisce energia al muscolo perché si contragga, endoergonica, ed è accoppiato ad un processo, esoergonico, di idrolizzazione di ATP.

Esempio sulle slides della reazione.

Gli enzimi

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Sono molecole che rendono più probabile il fatto che una reazione spontanea, esoergonica, possa avvenire.

Esempio: ossidazione del glucosio, se non ci fosse un'energia di attivazione le riserve di glucosio sarebbero utilizzate tutte.

L'energia di attivazione è necessaria per innescare la reazione.

Come posso abbassare l'energia di attivazione?

• Fornire energia ma è pericoloso perché alcune componenti sono molto sensibili al calore.
• Usare enzimi: l'enzima abbassa l'energia di attivazione e facilita l'innesco della reazione: è un catalizzatore.

Come avviene il processo?

L'enzima interagisce fisicamente con il reagente, substrato dell'enzima, creando un composto, dato dal reagente + enzima, a più bassa energia di attivazione, reazione reversibile ma la reazione successiva è irreversibile.

Catalizzazione di una reazione: intervento dell'enzima x abbassare energia di attivazione.

Proprietà degli enzimi