Metabolismo degli amminoacidi 1
Metabolismo degli amminoacidi:
- Degradazione delle proteine
- Incorporazione dell’azoto nell’urea
- Sintesi dei singoli amminoacidi
Sintesi e degradazione proteica 2
Le cellule sintetizzano continuamente le proteine partendo dagli amminoacidi e le degradano ottenendo amminoacidi.
3 funzioni:
- Conservare il materiale nutriente nella forma di proteine
- Eliminare le proteine anomale
- Permettere la regolazione del metabolismo cellulare
Digestione delle proteine 3
Proteasi gastriche + ATPasi H, K- pepsina (endopeptidasi)
pH 1
Proteasi pancreatiche - tripsina (endopeptidasi) pH 7.4 - chimotripsina (endopeptidasi) gradiente di pH - elastasi (endopeptidasi) - carbossipeptidasi A e B (esopeptidasi)
Peptidasi intestinali 455
Alcune proteine non possono essere correttamente digerite da individui che presentano alcune patologie.
Morbo celiaco
Morbo di Hartnup 6
Degradazione delle proteine intracellulare
- Degradazione lisosomiale
- Ubiquitina
- Proteasoma 7
A. Degradazione lisosomiale
- I lisosomi mantengono un pH interno di circa 5.0
- Gli enzimi che contengono sono attivi ad un pH acido
Processi normali e patologici associati ad un’aumentata attività lisosomiale:
- Regressione dell’utero dopo il parto
- Atrofia muscolare causata dal disuso o da ferite traumatiche
- Artrite reumatoide 8
B. Ubiquitina
Struttura ai raggi X dell’ubiquitina
Il turnover delle proteine è strettamente regolato.
- Come fa una cellula a identificare le proteine che devono essere degradate?
- L’ubiquitina, una piccola proteina di peso molecolare 8,5 Kd, presente in tutte le cellule eucariotiche, è il segnale che identifica le proteine destinate alla distruzione.
L’ubiquitina è l’equivalente cellulare della “macchia nera” nel libro “L’isola del tesoro” di Robert Louis Stevenson: è un segnale di “condanna a morte”.
Il legame dell’ubiquitina alla proteina bersaglio è attuato da un enzima chiamato E3 10.
Condizioni patologiche
Alcune condizioni patologiche illustrano molto chiaramente l’importanza della regolazione del ricambio delle proteine:
- Il virus del papilloma umano (HPV) produce una proteina che attiva uno specifico enzima E3.
- L’enzima lega l’ubiquitina alla proteina oncosoppressore p53 e ad altre proteine che controllano i meccanismi di riparazione del DNA, che sono di conseguenza distrutte.
- L’attivazione di questo enzima E3 si osserva nel 90% dei carcinomi della cervice 11.
Proteasoma
Se l’ubiquitina è il segnale di morte chi esegue la sentenza?
L’esecutore è un grande complesso detto proteasoma o proteasoma 26 S che digerisce le proteine combinate con l’ubiquitina.
Questo complesso proteolitico ATP-dipendente, composto da numerose subunità, non degrada l’ubiquitina (che viene riciclata) mentre i prodotti peptidici sono ulteriormente degradati 12.
Proteasoma
Il proteasoma 26 S è costituito da due componenti:
- Il complesso 20 S costituito da due copie di 14 subunità con una massa di 700 Kd, che contiene l’attività catalitica.
- Il complesso 19 S o complesso regolatore 13.
Questa classe di ATPasi, che si trovano in tutti gli esseri viventi, è associata ad un gran numero di funzioni cellulari, comprese la regolazione del ciclo cellulare e la biogenesi degli organelli.
Il processo di ubiquitinizzazione e il proteasoma collaborano nella degradazione delle prote
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Scarica il documento per vederlo tutto.
Accedi a tutti gli appunti
Tutor AI: studia meglio e in meno tempo
