Concetti Chiave
- La struttura secondaria delle proteine è determinata da legami idrogeno tra i gruppi N-H e C=O nei legami peptidici di amminoacidi vicini.
- L'α elica è una forma comune di struttura secondaria, stabilizzata da legami idrogeno intramolecolari paralleli all'asse dell'elica.
- Le catene laterali degli amminoacidi influenzano la formazione dell'α elica, con catene R polari di grandi dimensioni che favoriscono questa configurazione.
- La prolina interrompe la catena polipeptidica nella struttura ad α elica, poiché perde un idrogeno e non può formare legami idrogeno intramolecolari.
- Le strutture secondarie possono ripiegarsi in strutture supersecondarie o domini, che possono contribuire alle strutture terziarie e quaternarie delle proteine.
Struttura secondaria delle proteine
La struttura secondaria è la disposizione regolare nello spazio della catena polipeptidica per mezzo di interazioni idrogeno fra i gruppi N-H e C=O appartenenti al legame peptidico di amminoacidi che sono vicini nella struttura primaria. Ne sono un esempio la struttura a: α elica: tutti gli N-H e i C=O dei legami peptidici sono legati con legami idrogeno, in particolare ogni C=O interagisce con l'N-H che è distante 3 residui e viceversa. Il passo dell’elica è quindi dato da 4 residui. Non concorrono alla stabilità di questa struttura le catene laterali. In sintesi la struttura ad α elica è stabilizzata da legami idrogeno intramolecolari e paralleli all'ipotetico asse dell'elica.
Ruolo delle catene laterali
Le catene laterali sporgono verso l'esterno della struttura e sono a contatto col solvente, per questo non tutti gli aminoacidi hanno la stessa tendenza a trovarsi in un α elica; ciò dipende dall’idrofilicità della catena R: è facile siano presenti in una struttura di questo tipo catene R polari di grandi dimensioni, come quella del triptofano. N.B.: quando la prolina contrae legame peptidico, perde il suo unico idrogeno; la prolina dunque interrompe la catena dato che non ha un H per instaurare un altro legame ad idrogeno intramolecolare.
Strutture supersecondarie e domini
Le strutture secondarie di una proteina si possono dar vita a strutture supersecondarie o domini, ripiegandosi autonomamente per assumere strutture ordinate. I domini possono essere presenti anche in strutture terziarie e quaternarie.
Domande da interrogazione
- Qual è la definizione di struttura secondaria delle proteine?
- Qual è il ruolo delle catene laterali nella struttura ad α elica?
- Cosa sono le strutture supersecondarie e i domini nelle proteine?
La struttura secondaria è la disposizione regolare della catena polipeptidica, stabilita da legami idrogeno tra i gruppi N-H e C=O dei legami peptidici di amminoacidi vicini, come nell'α elica, dove ogni C=O interagisce con l'N-H distante 3 residui.
Le catene laterali sporgono verso l'esterno e influenzano la formazione dell'α elica in base alla loro idrofilicità; aminoacidi con catene R polari e grandi, come il triptofano, tendono a favorire questa struttura, mentre la prolina interrompe la catena peptidica.
Le strutture secondarie possono ripiegarsi autonomamente per formare strutture supersecondarie o domini, che possono essere presenti anche nelle strutture terziarie e quaternarie delle proteine.
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