pexolo di pexolo
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La piena comprensione dei meccanismi di funzionamento dei canali ionici si basa sulla conoscenza della loro struttura. Fino a pochi anni fa, per le difficoltà inerenti alla cristallizzazione, non è stato possibile applicare alle grandi proteine integrali di membrana come i canali ionici le tecniche di indagine strutturale di cristallografia a raggi x, che si erano dimostrate così efficaci per definire la struttura di molte proteine citoplasmatiche. Le prime nozioni sulla struttura e sulla topologia transmembrana dei canali ionici sono state ottenute dall’analisi della struttura primaria delle proteine-canale, ricavata dalla sequenza nucleotidica dei geni che le codificano.
Struttura del recettore nicotinico
Il primo canale ionico per cui si sono avute informazioni strutturali è il recettore nicotinico per l’acetilcolina (ach). Questo canale fu isolato dall’organo elettrico della torpedine, che lo contiene in grande quantità. Questo organo, che ha la funzione di generare scariche elettriche che l’animale usa per catturare le prede, è costituito da centinaia di cellule contenenti un elevato numero di questi recettori, i quali vengono attivati da una sinapsi colinergica al fine di generare pulsi di corrente. Tramite analisi biochimiche si scoprì che il recettore per l’achè una glicoproteina pentamerica (cioè costituita dall’unione di cinque catene polipeptidiche) di circa 250 kda. Successive analisi d’immagine condotte sullo stesso preparato, utilizzando tecniche di microscopia elettronica,rilevarono che le cinque subunità sono organizzate attorno a un poro centrale, la via di permeazione ionica. La Si può osservare che solo una piccola porzione del recettore è inserita nello spessore della membrana. La massa principale è invece rivolta verso la parte extracellulare.

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