Concetti Chiave
- L'emoglobina è il principale costituente dei globuli rossi e svolge un ruolo cruciale nel trasporto dell'ossigeno ai tessuti.
- È composta da globina, una componente proteica costituita da 4 subunità (2 catene α e 2 catene β), e da eme, una componente non proteica.
- L'eme presenta un anello tetrapirrolico con ferro al centro, che deve essere in forma bivalente (Fe2+) per legare l'ossigeno.
- La forma dell'emoglobina può variare in base alla sequenza amminoacidica: il 96% è emoglobina A, il 2% è emoglobina A2 e il 2% è emoglobina F, quest'ultima importante durante la vita fetale.
- Il ferro nell'eme può diventare trivalente (Fe3+) a causa di ossidazione, perdendo così la capacità di trasportare ossigeno.
Qual è la struttura dell'emoglobina?
Quantitativamente e funzionalmente l’emoglobina è il più importante costituente dei globuli rossi, infatti conferisce al sangue la capacità di trasportare l’ossigeno ai tessuti.
È costituita da componente proteica, la globina, e da componente non proteica, l’eme.
La globina è costituita da 4 subunità: 2 catene α e due catene β. Ogni catana ha una disposizione convoluta e lega un gruppo eme, posto in una introflessione della catena.
Composizione dell'eme
L’eme è costituito da un anello tetrapirrolico in cui i quattro gruppi pirrolici sono legati tra loro da ponti metilenici. All’anello sono legati quattro gruppi metilici, due vinilici e due propionici.
Al centro dell’anello è presente il ferro che si lega ai quattro atomi di azoto, ma può formare anche altri due legami addizionali, uno su ciascun lato del piano dell’eme: uno lega il ferro alla globina e l’altro all’ossigeno.
Per legare l’ossigeno il ferro deve essere bivalente (Fe2+) = ferroemoglobina.
Se l’emoglobina è sottoposta all’azione di energici ossidanti Il ferro diventa trivalente (Fe3+) = ferriemoglobinao metaemoglobina. In questa condizione l’emoglobina perde la funzione respiratoria.
Forme di emoglobina
Esistono varie forme di emoglobina, che si distinguono in base alla sequenza amminoacidica:
96% emoglobina A = α2β2
2% emoglobina A2 = α2δ2
2% emoglobina F = α2γ2. È la emoglobina fetale, che possiede una spiccata affinità con l’ossigeno.
Subito dopo il concepimento è presente l’emoglobina Z (ζ2ε2), dopodiché, durante la vita fetale, si ha la progressiva sostituzione delle catene zeta con le catene alfa e delle catene epsilon con le catene gamme (leggermente diverse), a formare l’emoglobina F.
Domande da interrogazione
- Qual è la funzione principale dell'emoglobina nei globuli rossi?
- Qual è la composizione chimica dell'eme e il suo ruolo nell'emoglobina?
- Quali sono le principali forme di emoglobina e come si differenziano?
L'emoglobina è il costituente più importante dei globuli rossi e conferisce al sangue la capacità di trasportare l'ossigeno ai tessuti.
L'eme è composto da un anello tetrapirrolico con ferro al centro, che si lega all'ossigeno quando è in forma bivalente (Fe2+). Se ossidato a Fe3+, perde la funzione respiratoria.
Le forme principali di emoglobina includono l'emoglobina A (96%), l'emoglobina A2 (2%) e l'emoglobina F (2%), che si differenziano per la sequenza amminoacidica delle loro catene.
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