Home Invia e guadagna
Registrati
 

Password dimenticata?

Registrati ora.

Peptidi e legame peptidico

Materiale didattico per il corso di Biochimica tenuto dal prof. Paolo Ascenzi, all'interno del quale sono affrontati i seguenti argomenti: studio dei peptidi e delle proteine; il legame peptidico e le sue proprietà; il grafico di Ramachandran; la struttura tridimensionale delle proteine.

  • Per l'esame di BIOCHIMICA del Prof. P. Ascenzi
  • Università: Roma Tre - Uniroma3
  • CdL: Corso di laurea in scienze biologiche
  • SSD:
Download Gratis

Voto: 5 verificato da Skuola.net

  • 8
  • 12-08-2011
1di 25 pagine totali
 
+ - 1:1 []
 
< >
Peptidi e legame peptidico
Scrivi la tua recensione »

Recensioni di chi ha scaricato il contenuto

Questo contenuto si trova sul sito http://host.uniroma3.it/dipartimenti/biologia/new_sito_bio/materiale/lezioni_biochimica/lezioni_biochimica.htm
Skuola.net ne mostra un'anteprima a titolo informativo.
Anteprima Testo:
PEPTIDI E PROTEINE I peptidi sono catene di amminoacidi Due molecole di amminoacidi possono unirsi covalentemente mediante un legame ammidico, chiamato  LEGAME PEPTIDICO. Il legame peptidico è una reazione di condensazione. OLIGOPEPTIDE: piccolo numero di amminoacidi. POLIPEPTIDE: elevato numero di amminoacidi. Massa inferiore a 10.000. Il legame peptidico è rigido e planare Gli  atomi  di  Cα  di  amminoacidi  adiacenti  sono  separati  da  tre  legami  covalenti: Cα – C – N – Cα PROPRIETA’ DEL LEGAME PEPTIDICO   I 6 atomi del gruppo peptidico giacciono sullo stesso piano → l’ossigeno legato al carbonio  del gruppo carbonilico e l’atomo di idrogeno legato all’azoto amminico, si trovano in trans.   L’ossigeno  carbonilico  ha  una  parziale  carica  negativa  e  l’azoto  amminico  ha  una  parziale  carica positiva → ciò genera un parziale dipolo elettrico.   I  legami  ammidici  C­N  hanno  un  parziale  carattere  di  doppio  legame  per  effetto  della  risonanza→ non possono ruotare liberamente.  La rotazione è permessa solo attorno ai legami N­Cα e Cα­C. Il legame peptidico è rigido e planare φ e ψ sono di 180° quando il polipeptide è nella conformazione complanare estesa e tutti i gruppi peptidici sono sullo  stesso piano. φ  e  ψ possono  assumere  tutti  i  valori  compresi  tra  ­180°  e  +180°,  ma  molti  valori  risultano  proibiti  per  interferenze  steriche tra gli atomi dello scheletro del polipeptide e quelli delle catene laterali. Il legame peptidico è rigido e planare φ e ψ sono  pari  a  0  quando  i  due  legami  peptidici  che fiancheggiano il Cα sono sullo stesso piano CONFORMAZIONE PROIBITA I legami peptidici rigidi limitano il numero di conformazioni che una catena  polipeptidica può assumere Il grafico di Ramachandran BLU: conformazioni in cui non si hanno sovrapposizioni  steriche → CONFORMAZIONI CONSENTITE. TURCHESI:  conformazioni  che  si  trovano  al  limite  della  stabilità  a  causa  di  contatti  non  favorevoli  tra  atomi → CONFORMAZIONI CONSENTITE. CELESTI:  conformazioni  che  sono  consentite  solo  se  è  permessa  una  certa  flessibilità  degli  angoli  di  legame → CONFORMAZIONI CONSENTITE. L­alanina I peptidi sono catene di amminoacidi Le  unità  amminoacidiche  sono  definite  RESIDUI  →  ogni  residuo  è  un  amminoacido  che  ha  perso  un  protone dal suo gruppo amminico e un ossidrile dal suo gruppo carbossilico. Estremità  ammino­terminale Estremità  carbossi­terminale L’idrolisi  del  legame  peptidico,  nonostante  sia  una  reazione  esoergonica,  avviene  molto  lentamente,  a  causa dell’elevata energia di attivazione. I legami peptidici delle proteine sono abbastanza stabili (la vita media è di circa 7 anni) I peptidi e i polipeptidi biologicamente attivi hanno  dimensioni molto variabili  Non è possibile fare generalizzazioni sulla massa molecolare dei peptidi e delle proteine attive in relazione alla loro funzione.  Molti peptidi di piccole dimensioni svolgono la loro funzione a concentrazioni molto basse (ossitocina, bradichidina, ecc.).  Peptidi: ormone pancreatico, glucagone. I peptidi e i polipeptidi biologicamente attivi hanno  dimensioni molto variabili Alcune proteine sono costituite da una singola  catena polipeptidica, altre da 2 o più polipeptidi  associati noncovalentemente  (MULTISUBUNITA’). Se almeno 2 catene sono  uguali, si parla di PROTEINA OLIGOMERICA, e  le 2 unità identiche sono chiamate PROTOMERI. EMOGLOBINA: DIMERO DI PROTOMERI  αβ O TETRAMERO CON 4 SUBUNITA’  POLIPEPTIDICHE.  I polipeptidi hanno una caratteristica composizione di  amminoacidi Quando  una  proteina  viene  completamente  idrolizzata, produce una miscela di amminoacidi. Alcune proteine contengono gruppi chimici diversi dagli  amminoacidi Molti enzimi contengono solo amminoacidi e nessun altro gruppo chimico → PROTEINE SEMPLICI. Altre proteine contengono, oltre agli amminoacidi, gruppi chimici funzionali permanentemente associati →  PROTEINE CONIUGATE. La parte non amminoacidica viene definita GRUPPO PROSTETICO.  Le proteine hanno diversi livelli di struttura Insieme dei legami covalenti (legami peptidici e ponti disolfuro) che uniscono le subunità monomeriche di una proteina. Si riferisce a disposizioni particolarmente stabili dei residui amminoacidici che danno origine a organizzazioni strutturali ricorrenti, Descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide. Descrive la disposizione nello spazio di due o più subunità polipeptidiche. ENERGIA LIBERA: G, è la quantità di lavoro macroscopico che LIBERA il sistema può compiere sull'ambiente ENTALPIA: H, è una funzione di stato che esprime la quantità ENTALPIA di energia che un sistema termodinamico può scambiare con l'ambiente. ENTROPIA: l'entropia è una grandezza che viene interpretata ENTROPIA come una misura del disordine di un sistema fisico. ∆ G = ∆ H ­ T∆ S dove ∆G: forza trainante ∆H: variazione di entalpia creata dalla sciss...
Contenuti correlati