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Peptidi e legame peptidico

Materiale didattico per il corso di Biochimica tenuto dal prof. Paolo Ascenzi, all'interno del quale sono affrontati i seguenti argomenti: studio dei peptidi e delle proteine; il legame peptidico e le sue proprietà; il grafico di Ramachandran; la struttura tridimensionale delle proteine.

  • Esame di BIOCHIMICA docente Prof. P. Ascenzi
  • Università: Roma Tre - Uniroma3
  • CdL: Corso di laurea in scienze biologiche
  • SSD:
I contenuti di questa pagina costituiscono rielaborazioni personali del Publisher Atreyu di informazioni apprese con la frequenza delle lezioni di BIOCHIMICA e studio autonomo di eventuali libri di riferimento in preparazione dell'esame finale o della tesi. Non devono intendersi come materiale ufficiale dell'università Roma Tre - Uniroma3 o del prof Ascenzi Paolo.
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Peptidi e legame peptidico
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Skuola.net ne mostra un'anteprima a titolo informativo.
Anteprima Testo:
PEPTIDI E PROTEINE
I peptidi sono catene di amminoacidi Due molecole di amminoacidi possono unirsi covalentemente mediante un legame ammidico, chiamato  LEGAME PEPTIDICO. Il legame peptidico è una reazione di condensazione.
OLIGOPEPTIDE: piccolo numero di amminoacidi. POLIPEPTIDE: elevato numero di amminoacidi. Massa inferiore a 10.000.
Il legame peptidico è rigido e planare Gli  atomi  di  Cα  di  amminoacidi  adiacenti  sono  separati  da  tre  legami  covalenti: Cα – C – N – Cα PROPRIETA’ DEL LEGAME PEPTIDICO   I 6 atomi del gruppo peptidico giacciono sullo stesso piano → l’ossigeno legato al carbonio  del gruppo carbonilico e l’atomo di idrogeno legato all’azoto amminico, si trovano in trans.   L’ossigeno  carbonilico  ha  una  parziale  carica  negativa  e  l’azoto  amminico  ha  una  parziale  carica positiva → ciò genera un parziale dipolo elettrico.   I  legami  ammidici  C­N  hanno  un  parziale  carattere  di  doppio  legame  per  effetto  della  risonanza→ non possono ruotare liberamente.  La rotazione è permessa solo attorno ai legami N­Cα e Cα­C.
Il legame peptidico è rigido e planare
φ e ψ sono di 180° quando il polipeptide è nella conformazione complanare estesa e tutti i gruppi peptidici sono sullo  stesso piano. φ  e  ψ possono  assumere  tutti  i  valori  compresi  tra  ­180°  e  +180°,  ma  molti  valori  risultano  proibiti  per  interferenze  steriche tra gli atomi dello scheletro del polipeptide e quelli delle catene laterali.
Il legame peptidico è rigido e planare
φ e ψ sono  pari  a  0  quando  i  due  legami  peptidici  che fiancheggiano il Cα sono sullo stesso piano
CONFORMAZIONE PROIBITA
I legami peptidici rigidi limitano il numero di conformazioni che una catena  polipeptidica può assumere
Il grafico di Ramachandran
BLU: conformazioni in cui non si hanno sovrapposizioni  steriche → CONFORMAZIONI CONSENTITE.
TURCHESI:  conformazioni  che  si  trovano  al  limite  della  stabilità  a  causa  di  contatti  non  favorevoli  tra  atomi → CONFORMAZIONI CONSENTITE.
CELESTI:  conformazioni  che  sono  consentite  solo  se  è  permessa  una  certa  flessibilità  degli  angoli  di  legame → CONFORMAZIONI CONSENTITE.
L­alanina
I peptidi sono catene di amminoacidi Le  unità  amminoacidiche  sono  definite  RESIDUI  →  ogni  residuo  è  un  amminoacido  che  ha  perso  un  protone dal suo gruppo amminico e un ossidrile dal suo gruppo carbossilico.
Estremità  ammino­terminale
Estremità  carbossi­terminale
L’idrolisi  del  legame  peptidico,  nonostante  sia  una  reazione  esoergonica,  avviene  molto  lentamente,  a  causa dell’elevata energia di attivazione.
I legami peptidici delle proteine sono abbastanza stabili (la vita media è di circa 7 anni)
I peptidi e i polipeptidi biologicamente attivi hanno  dimensioni molto variabili  Non è possibile fare generalizzazioni sulla massa molecolare dei peptidi e delle proteine attive in relazione alla loro funzione.  Molti peptidi di piccole dimensioni s
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