• Chimica
  • aminoacidi basici e acidi

bassotta
bassotta - Sapiens - 414 Punti
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ciao ragazzi...vorrei solo un chiarimento sulle cariche di questi aminoacidi dato ke ho consultato 3 fonti ed erano tutte e 3 diverse...
chi mi sa dire quali aminoacidi tra gli acidi e basici sono carichi positivamente e quali negativamente?
civicgirl
civicgirl - Erectus - 67 Punti
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come già saprai gli aminoacidi sono anfoteri cioè presentano sulla molecola un gruppo funzionale carbossilico (-COOH) ed uno amminico (-NH2). la reazione, acida o basica, di un aminoacido dipende dal pH della soluzione in quanto la dissociazione di tali gruppi, dipende dalla concentrazione di idorgeno nell'ambiente. in ambiente acido, l'aminoacido si comporta comne un catione (quindi sarà basico!) (2NH2+H2--> 2NH3). in ambiente alcalino si dissocia come un anione (COOH--> COO- + H+).
Esiste un valore intermedio di pH in corrispondenza del quale un determinato aminoacido si comporta come uno ione dipolare, ossia ha carica netta zero. i cosiddetti aminoacidi basici o diamminici (lisina, istidina e arginina) possiedono due gruppi amminici anzichè uno e quelli dicarbossilici (acido aspartico e acido glutammico) contengono due gruppi carbossilici.
Ritornando alla tua domanda ti do questo schema:
AMINOACIDI POLARI:
Glicina, L-alanina, L-valina, L-isoleucina, L-triptofano, L-leucina, L-prolina, L-cisteina, L-metionina, L-fenilalanina.
AMINOACIDI POLARI PRIVI DI CARICA:
L-serina, L-treonina, L-asparagina, L-glutamina, L-tirosina.
AMINOACIDI POLARI CARICHI NEGATIVAMENTE (ACIDI):
acido L-aspartico, acido L-glutammico.
AMINOACIDI POLARI CARICHI POSITIVAMENTE (BASICI):
L-lisina, L-arginina, L-istidina.

n.b. la lettera L davanti agli aminoacidi si riferisce alla configurazione sterica dell'aminoacido se levogiro o destrogiro.

gli aminoacidi con catene laterali (cioè quelle in cui avviene la reazione acido-base con l'ambiente) basiche o acide sono molto idrofilici; quelli con catene prive di carica lo sono di meno. gli aminoacidi idrofilici sono in genere disposti sulla porzione delle proteine in contatto con l'ambiente acquoso. Gli aminoacidi con catene laterali non polari sono definiti idrofobici e si trovano, in genere, nella prozione interna delle proteine oppure in contatto con le aree idrofobiche delle membrane cellulari.
nello schema non fligurano, però, l'idrossiprolina e idrossilisina, aminoacidi presenti soprattutto nel tropocollagene, in quanti tali composti sono incorporati nella molecola sotto forma di lisina e prolina e sono, successivamente, idrossilati. al contrario le amidi degli acidi glutammico ed aspartico, glutamina ed asparagina, pur derivandone metabolicamente dai rispettivi acidi, sono collocate già sotto forma di amidi e sono codificate da codoni specifici.

Spero di essere stata chiara!! se hai dubbi chiedi ancora!
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