Le biomolecole

Le biomolecole, che comprendono le proteine, i carboidrati, i lipidi e gli acidi nucleici, sono sostanze esclusive degli esseri viventi. Le biomolecole sono tutti composti organici tenuti insieme da legami covalenti che conferiscono loro una struttura stabile. Molto spesso si tratta di molecole molto grandi, macromolecole, aventi massa superiore a 1000u. Molte macro molecole biologiche sono polimeri, risultanti dall'unione di molecole più piccole, monomeri.
Sono polimeri:
- i polisaccaridi, carboidrati formati da monosaccaridi;
- proteine, formate da catene di amminoacidi;
- acidi nucleici, formati da nucleotidi.
Non sono polimeri i lipidi che comprendono molecole di struttura e dimensione molto varie.
Tutte le biomolecole hanno due caratteristiche importanti:
1. Hanno una precisa struttura tridimensionale, raggomitolata (emoglobina) o forma di filamenti (cheratina). La forma di queste molecole è in relazione con la funzione che svolgono;

2. possiedono proprietà chimiche specifiche che determinano, insieme alla forma, la loro funzione.

Carboidrati
I carboidrati comprendono un gruppo di composti contenenti soprattutto atomi di carbonio legati ad atomi di ossigeno e gruppi ossidrile (H-C-OH). Svolgono tre funzioni principalmente: sono una fonte di energia rapidamente utilizzabile, forniscono scheletri carboniosi che possono essere rielaborati per formare nuove molecole, vengono utilizzati come materiali di sostegno e rivestimento cellulare. Le categorie di carboidrati più importanti sono:
- monosaccaridi, composti da un solo zucchero;
- disaccaridi, formati da due monosaccaridi;
- oligosaccaridi, da tre a venti monosaccaridi;
- polisaccaridi, formati da centinaia di monosaccaridi.

Monosaccaridi, zuccheri semplici
I monosaccaridi, zuccheri semplici, contengono da tre a sette atomi di carbonio, si dividono in aldosi, aventi gruppo aldeidico, e chetosi, aventi gruppo chetonico. Il desossiribosio e ribosio sono due zuccheri pentosi e formano l'ossatura degli acidi nucleici, il primo del DNA e il secondo dell'RNA. La differenza consiste nella mancanza di un atomo di ossigeno nel carbonio 2 del desossiribosio.

Legami glicosidici
I polisaccaridi derivano tutti da monosaccaridi che, in seguito a condensazione, si sono uniti attraverso legami covalenti detti legami glicosidici. Gli oligosaccaridi a volte sono legati con proteine, dando glicoproteine, e lipidi, dando glicolipidi.

Alcuni polisaccaridi
I polisaccaridi hanno una funzione di deposito di energia. Questa funzione negli animali è svolta dal glicogeno, che svolge una funzione di deposito di energia nel fegato e nei muscoli, mentre nelle piante ciò è svolto dall'amido. La cellulosa è la principale componente della parete cellulare ed è un eccellente materiale da costruzione.

Carboidrati modificati
Alcuni carboidrati sono chimicamente modificati sostituendo uno o più gruppi ossidrilici con gruppi fosfati per avere zuccheri fosfati o con gruppi amminici ottenendo gli amminozuccheri.

Proteine
Le proteine svolgono molteplici funzioni: di sostegno meccanico, protezione,trasporto catalitico, difensiva, regolazione e movimento.
Le proteine sono formate da amminoacidi. Esistono 20 tipi di amminoacidi. Le proteine variano per dimensione. Sono composte da un polimero lineare di amminoacidi, catena polipeptidica, che si ripiega su se stesso fino ad assumere una precisa forma tridimensionale. Molte proteine sono formate da più catene polipeptidiche.

Gli amminoacidi
Gli amminoacidi sono composti che presentano due gruppi funzionali, un gruppo amminico e un gruppo carbossilico legati a uno stesso atomi di carbonio detto carbonio alfa. Legati al carbonio alfa ci sono anche un atomi di idrogeno e una catena laterale, detta gruppo radicale. Le catene laterali degli amminoacidi contengono importanti gruppi funzionali dai quali dipendono la struttura tridimensionale e le specifiche proprietà chimiche dell'amminoacido. I 20 amminoacidi possono essere classificati :polari, dotati di carica elettrica e idrofobici. Tre amminoacidi costituiscono dei casi particolari:
la catena laterale della cisteina presenta un gruppo terminale -SH e può reagire con un altra unita di cisteina formando un ponte disolfuro, che contribuiscono a determinare il modo in cui si ripiega una proteina.

La catena laterale della glicina è un atomo di idrogeno, piccolo e capace di incastrarsi nei ristretti spazi liberi all'interno di una molecola.
La prolina presenta un gruppo amminico che porta un idrogeno in meno sul suo atomo di azoto, costituisce un punto di rigidità che contribuisce a mantenere la forma della molecola.

Ossatura di una proteina
Nella polimerizzazione degli amminoacidi il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con i lgruppo amminico di un altro amminoacido e per condensazione da origine ad un legame peptidico. In ogni catena polipeptidica si riconosce un'ossatura determinata dalla successione regolare dei tre atomi N-C-C. Le catene polipeptidiche presentano un ordine lineare la cui lettura inizia con la N-terminale e termina con la C-terminale. Il legame peptidico presenta due caratteristiche:
1. il legame N-C è rigido e planare, limita le possibilità di ripiegamento della catena;
2. nel gruppo N-H l'idrogeno è leggermente positivo e favorisce la formazione di legami a idrogeno.

Prima struttura
Ogni proteina ha una propria conformazione. Esistono quattro livelli di struttura in una proteina detti struttura primaria,secondaria,terziaria e quaternaria. La struttura primaria di una proteina è data dalla sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica. Ogni sequenza polipeptidica ha proprietà chimiche specifiche che terminano il modo in cui una proteina può attorcigliarsi e ripiegarsi.

Seconda struttura
La struttura secondaria di una proteina consiste nella regolare ripetizione di ripiegamenti della catena polipeptidica. Esistono due tipi principali di struttura secondaria: a(alfa) elica e foglietto b (beta) pieghettato. Nella struttura ad a elica la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono dall'ossatura. L'avvolgimento è il risultato di legami a idrogeno tra l'ossigeno del gruppo C= O di un amminoacido e l'idrogeno del gruppo N-H di un altro amminoacido. La struttura ad a elica è frequente nella cheratina. Il foglietto b pieghettato si forma da due o più catene polipeptidiche che si affiancano l'una all'altra. Esso è tenuto inseme da legami a idrogeno tra i gruppi di N-H di una catena e i gruppi C=O dell'altra.

Terza struttura
La catena polipeptidica si piega in vari punti e più volte su sé stessa. La forma che ne risulta è detta struttura terziaria della proteina. La struttura terziaria produce una macromolecola con una precisa forma tridimensionale, la cui superficie esterna presenta gruppi funzionali. I responsabili della struttura terziaria sono le interazioni tra i gruppi R:
- le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all'interno della proteina provocando un ripiegamento del polipeptide,
- tra catena laterali cariche positivamente e negativamente si può formare un ponte salino
- alla stabilizzazione dei ripiegamenti contribuiscono i legami a idrogeno fra catene laterali idrofile.

Quarta struttura
Molte proteine funzionali contengono due o più catene polipeptidiche chiamate subunità, ciascuna ripiegata nella sua specifica struttura terziaria. La struttura quaternaria di una proteina è il risultato del modo in cui queste subunità si legano insieme e interagiscono tra loro.

Specificità di una proteina

Una proteina può legarsi in modo non covalente con un altra molecola specifica denominata ligando. La funzione svolta da una proteina dipende dalla forma e dalle proprietà chimiche dei gruppi esposti in superficie :
la forma, una proteina si legherà a una molecola soltanto se c'è una certa corrispondenza generale fra le loro rispettive forme tridimensionali.
Proprietà chimiche, i gruppi funzionali posti sulla superficie di una proteina favoriscono interazioni chimiche con altre sostanze. I gruppi idrofobici possono formare legami con gruppi analoghi presenti nel ligando, i gruppi R dotati di carica elettrica possono dare luogo a legami ionici, i gruppi polari con ossidrile possono formare un legame a idrogeno.

Condizioni ambientali che influenzano una proteina
La struttura tridimensionale di una proteina è molto sensibile alle condizioni ambientali. L'alterazione della struttura tridimensionale di una proteina è detta denaturazione ed è sempre accompagnata dalla perdita della sua normale funzionalità biologica. Di solito è un processo irreversibile tuttavia in laboratorio può essere reversibile.

I lipidi
I lipidi sono biomolecole insolubili in acqua a causa dei loro numerosissimi legami covalenti apolari e tendono a formare strutture molecolari tenute insieme da forze di London. I lipidi svolgono diverse funzioni: i grassi e gli oli immagazzinano energia o servono da isolanti, i fosfolipidi svolgono funzioni strutturali nelle membrane cellulari, i carotenoidi servono alle piante per catturare l'energia luminosa, gli steroidi e gli acidi grassi svolgono un ruolo regolatore in qualità di ormoni e vitamine. I lipidi più semplici sono i trigliceridi che se a temperatura ambiente sono solidi vengono chiamati grassi, mentre se sono allo stato liquido sono detti oli.

Grassi e oli che immagazzinano energia
I trigliceridi sono costituiti da tre molecole di acidi grassi e una molecola di glicerolo. Gli acidi grassi sono composti da una lunga catena idrocarburica apolare. Quando il gruppo carbossilico di ciascun acido grasso si lega a un gruppo ossidrilico del glicerolo si forma un legame covalente detto legame estere che da origine a una molecola di trigliceride. Esistono acidi grassi :saturi e insaturi.
I trigliceridi svolgono un ruolo importante nel nostro metabolismo come fonti di energia, contengono più del doppio dell'energia rispetto a carboidrati e proteine.

I fosfolipidi
Nei fosfolipidi uno degli acidi grassi è sostituito da un composto contenente un gruppo fosfato. La testa di essi,la porzione contenente il gruppo fosforico, è idrofila, i due acidi grassi, le code, sono idrofobiche e in ambiente acquoso le teste si spingono verso l'esterno e interagiscono con l'acqua. Si forma così un doppio strato fosfolipidico.
I glicolipidi sono molecole di mono o digliceridi, in cui la molecola di attacco lega a sé anche una molecola di zucchero. I glicolipidi svolgono un ruolo importante nel riconoscimento tra cellule.
I caratenoidi sono un gruppo di pigmenti che assorbono la luce nelle foglie durante la fotosintesi e sono responsabili del colore delle carote, pomodori e zucche.
Gli steroidi sono una classe di composti organici contraddistinti da uno scheletro di anelli che hanno in comune alcuni atomi di carbonio. Lo steroide colesterolo è un importante costituente delle membrane. Altri steroidi funzionano da ormoni.
Le vitamine sono piccole molecole che il corpo umano non è capace di sintetizzare e che quindi devono essere assunte con gli alimenti. Sono lipidi la vitamina A, D, E e K.
Le cere sono formate da un acido grasso saturo a catena lunga legato a un alcol.

Gli acidi nucleici
Gli acidi nucleici sono polimeri specializzati per custodire,trasmettere e utilizzare l'informazione genetica. Esistono due tipi di acidi nucleici: il DNA e l'RNA .
Gli acidi nucleici sono polimeri composti da nucleotidi. Ogni nucleotide è formato da uno zucchero pentoso, un gruppo fosfato e una base azotata. Le basi azotate degli acidi nucleici possono assumere due forme chimiche : una struttura ad anello semplice chiamata pirimidina o una a doppio anello detta purina. L'ossatura della macromolecola del DNA e dell'RNA consiste in una catena di pentosi e gruppi fosfato alternati. I nucleotidi sono tenuti insieme da legami covalenti tra lo zucchero di un nucleotide e il fosfato di quello successivo. Il DNA è di solito a doppio filamento, le sue due catene polinucleotidiche sono tenute inseme da legami a idrogeno. I due filamenti del DNA corrono in direzioni opposte.

Specificità di un acido nucleico che risiede nella sequenza dei suoi nucleotidi
Nel DNA compaiono quattro basi azotate: adenina (A), citosina (C), guanina (G), timina (T). Per il principio di complementarietà delle basi l'adenina si appaia sempre con la timinia (A-T) e la citosina cona la guanina( C-G). L'appaiamento dipende tra tre fattori:
- il numero di siti disponibili per formare legame a idrogeno;
- la geometria dell'ossatura zucchero-fosfato, che avvicina le basi contrapposte;
- le dimensioni molecolari delle basi appaiate.
L'RNA è anch'esso costituito da quattro diversi monomeri. Nell'RNA i nucleotidi sono detti ribonucleotidi e contengono ribosio al posto del desossiribosio, e l'uracile al posto della timina.
Il DNA è una molecola informazionale. L'informazione è codificata nella sequenza delle basi che formano i suoi filamenti. L'RNA utilizza l'informazione contenuta nel DNA per specificare la sequenza di amminoacidi responsabile della struttura primaria di una proteina. I due filamenti del DNA complementari si appaiano e si attorcigliano formando una doppia elica.

Nucleotidi che svolgono altre importanti funzioni
l'ATP agisce da trasportatore di energia in molte reazioni chimiche.
Il GTP serve come fonte di energia specialmente nella sisntesi delle proteine
il cAMP, un nucleotide particolare nel quali si forma un legame in più tra lo zucchero e i gruppi fosfato, è fondamentale per molti processi, fra i quali l'azione degli ormoni e la trasmissione dei segnali da parte del sistema nervoso.

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