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Proteine - Traduzione e sintesi

La traduzione è il processo secondo cui l’mRNA è tradotto in una catena polipeptidica. Tale processo avviene nei ribosomi. La sintesi proteica non è limitata ai ribosomi, ma più di 100 macromolecole sono coinvolte e lavorano in stretta coordinazione.
Il processo-chiave della traduzione è il seguente:
I ribosomi traducono la sequenza di basi dell’mRNA in una catena di amminoacidi.
Ogni ribosoma è formato da due subunità, una maggiore e una minore.
La subunità minore lega l’mRNA; la subunità maggiore presenta due siti, chiamati A e P, che accolgono due molecole di tRNA. Nel sito P si trova la catena polipeptidica (La sequenza di amminoacidi) che si sta formando, ed è legata all’ultimo tRNA, mentre nel sito A ci sono i tRNA carichi del rispettivo amminoacido. Il legame che avviene tra gli amminoacidi è di tipo peptidico; questo legame si stabilisce nella subunità maggiore, grazie ad un enzima, la peptidil transferasi.
Ricordiamo che una molecola di tRNA lega solo uno specifico aminoacido, che è n grado di identificare sull’mRNA la tripletta corrispondente. La parte di mRNA che contiene la tripletta è detta codone; a questo si lega una molecola di tRNA con un’altra sequenza di tre basi, detta anticodone. Il codone dell’mRNA e l’anticodone tRNA hanno basi tra loro complementari.
Il giusto allineamento degli amminoacidi nella catena polipeptidica è garantito dal legame che si crea tra il codone e l’anticodone.
Il compito di “caricare” le molecole di tRNA con l’amminoacido corrispondente è svolto da enzimi attivati, che seguono questo schema:
1)Riconoscono l’amminoacido;
2)Riconoscono il tRNA;
3)Legano l’amminoacido ad una delle estremità del tRNA. In questo modo si ha un amminoacil-tRNA;
4)Correggono eventuali errori che si possono avere durante la delicata operazione.
La sintesi proteica avviene in tre fasi: inizio, allungamento e termine.
1)Fase di inizio: l’mRNA si lega ai ribosomi, precisamente con la subunità minore, e quando si hanno dei fattori di inizio sempre di natura proteica, a questo complesso si aggiunge la subunità maggiore. Il primo amminoacido è sempre la metionina (Formilmetionina nei procarioti) perché la sua tripletta dà un segnale di inizio alla sintesi. Il tRNA che la trasporta occupa sempre il sito P della subunità maggiore; si lega con il suo codone al primo codone dell’mRNA. Questa reazione richiede energia sotto forma di GTP. In questo momento il sito A è vuoto.
2)Fase di allungamento: in questa fase, grazie ad un fattore di allungamento, un altro tRNA, carico del suo amminoacido, che corrisponde al secondo codone dell’mRNA, occupa il sito che in precedenza era vuoto. Adesso grazie ad un enzima, il peptidil transferasi, si forma un nuovo legame: è un legame peptidico tra il gruppo carbossilico del primo amminoacido e il gruppo amminico del secondo. A questo punto troviamo due aminoacidi legati e una molecola di tRNA senza amminoacido. Quest’ultima lascia il sito P mentre il dipeptide (ossia due amminoacidi con un legame peptidico) si sposta dal sito A al sito P mediante il secondo tRNA. Per permettere la sintesi anche l’mRNA si sposta, sempre nella subunità minore, di tre nucleotidi. IN questo modo il sito A è esposto ad un nuovo codone. Questo spostamento è mediato da un altro fattore di allungamento, ma l’energia è sempre sotto forma di GTP.
Questo procedimento si ripete per tutti gli amminoacidi che codificano la proteina.
3)Fase di termine: la sintesi delle proteine finisce quando il sito A viene esposto ad una tripletta di fine (UAA, UGA, UAG). Esse danno segnale di stop alla sintesi e fanno intervenire dei fattori di rilascio che idrolizzano (Scindono mediante l’acqua) il legame tra l’ultimo tRNA e il polipeptide appena formato.
Una molecola di mRNA può essere letta da più di un ribosoma nello stesso tempo. In questo caso può formare un polisoma o un poliribosoma.

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