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Enzimi

Un enzima è un catalizzatore biologico che influenza la velocità di una reazione senza essere consumato nella reazione stessa. Quasi tutti gli enzimi hanno natura proteica.
Caratteristiche essenziali:
- l’enzima non sposta l’equilibrio dalla reazione a favore dei prodotti, ma riduce solo il tempo necessario per giungere all’equlibrio;
- non modifica i prodotti della reazione;
- agisce in piccolissime quantità;
- dopo la reazione resta inalterato;
- è altamente specifico;
- non favorisce in nessun caso reazioni termo dinamicamente sfavorevoli.

La caratteristica di qualsiasi reazione è l’esistenza di una barriera energetica, conosciuta col nome di energia di attivazione, ovvero la quantità di energia necessaria per rompere i legami chimici esistenti.
L’enzima agisce sull’energia di attivazione, abbassando notevolmente questa barriera energetica.

Cio nonostante una volta avvenuta la reazione la variazione di energia libera (delta G) resta invariata.

Un enzima per funzionare deve formare un complesso temporaneo con la molecola che catalizza, il substrato (complesso enzima-subrato E.S).
Quando il complesso enzima substrato si rompe, il prodotto viene rilasciato, e la molecola enzimatica originaria è libera di formare nuovi complessi. La modalità con cui il substrato si lega all’enzima puo essere di due tipi:
- meccanismo chiave-serratura: necessita di una complementarietà di struttura tra substrato e enzima, ha un altissima specificità;
- incastro indotto (induced fit): il substrato, interangendo con l’enzima, modifica leggermente la sua struttuta, così da rendere possibile la creazione del complesso E.S.

Ogni enzima contiene uno o piu siti attivi, porzioni di molecola che possono creare legami con il substrato, in cui avviene la catalisi. Spesso il sito attivo è una cavità sulla superficie dell’enzima. Proprio per questo motivo la maggior parte degli enzimi è molto specifica, molti di essi sono in grado di catalizzare un solo tipo di reazione o un numero ristretto di reazioni simili tra loro.
Esistono classi di enzimi:
- ossidoriduttasi: catalizzano reazioni di ossidoriduzione (redox);
- transferasi: catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali da una molecola donatrice ad una accettrice;
- idrolasi: catalizzano reazioni di idrolisi;
- isomerasi: catalizzano reazioni che trasformano molecole organiche nei rispettivi isomeri;
- ligasi: catalizzano reazioni in cui due molecole vengono unite tra loro;

- liasi: catalizzano per reazioni in cui si devono rompere o costruire doppi legami;
Come detto prima, molti enzimi sono costituiti da una proteina. Altri invece sono costituiti da due parti distinte, una proteina detta apoenzima, e una componente chimica aggiuntiva chiamata cofattore.
Né l’apoenzima, né il cofattore sono capaci di avere attività catalitica, funzionano solo combinati tra loro.
L’unione di apoenzima e cofattore viene denominata semplicemente co-enzima.

Le cellule tuttavia controllano l’azione degli enzimi.
La regolazione del metabolismo cellulare è chiamata inibizione enzimatica. Uno dei meccanismi è basato soprattutto sulla quantità di enzima prodotto, altrimenti esistono altri fattori che bloccano il funzionamento degli enzimi stessi. In questi casi l’inibizione enzimatica può avvenire mediate in legame di alcune sostanze (chiamati effettori negativi) che bloccano l’enzima.
Ce ne sono di due tipi:
- inibizione irreversibile: l’effettore negativo si lega permanentemente al sito attivo dell’enzima, bloccando il metabolismo. In questo l’effettore è un veleno o una sostanza tossica;
- inibizione reversibile: essa a sua volta puo essere competitiva o non competitiva.
L’inibizione reversibile competitiva permette ad una sostanza di attaccarsi piu o meno debolmente al sito attivo dell’enzima, impedendo fisicamente che il substrato si leghi.
L’inibizione reversibile non competitiva si lega in un altro punto dell’enzima, e modifica la forma dell’enzima, non rendendolo affine con substrato.

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