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Gli enzimi
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Nelle cellule degli organismi le reazioni sono molto veloci anche a temperatura ambiente, perché sono catalizzate dagli enzimi. Gli enzimi sono catalizzatori biologici e sono costituite da proteine. Fanno eccezione piccoli gruppi di molecole di RNA detti ribozimi, che svolgono un attività enzimatica. Ogni cellula contiene alcune migliaia di enzimi diversi e tutti sono necessari per il normale funzionamento.
Gli enzimi differiscono dai catalizzatori inorganici perché sono molto grandi e perché la loro attività è regolata dalle sostanze presenti nella cellula. A differenza dei catalizzatori non biologici , che devono essere rimossi per interrompere la reazione, gli enzimi possono essere ”modulati o spenti” a seconda delle condizioni in cui avviene la reazione. In certi casi, nella cellula la produzione di una sostanza prende il via quando alcuni componenti cellulari attivano il funzionamento di un enzima specifico. L’enzima inizia a funzionare e determina la costruzione della sostanza, quando la quantità della sostanza prodotta raggiunge un particolare valore, l’enzima viene disattivato. Nelle cellule le reazioni sarebbero lentissime, o non avverrebbero affatto , se non fossero catalizzate dagli enzimi. Gli enzimi catalizzano ciascuna di queste reazioni e così controllano la produzione delle molecole nel sistema cellulare. I prodotti di ogni singola reazione sono spesso i reagenti della reazione successiva , fino all’utilizzo finale da parte dell’organismo e alla eliminazione dei residui non necessari .

Gli enzimi sono proteine globulari con funzione di catalisi. Gli enzimi sono molecole complesse, che controllano ogni aspetto delle reazioni e , come tutti i catalizzatori, accelerano le trasformazioni senza consumarsi nei processi.
Tutti gli enzimi hanno un nome che termina col suffisso –asi. Il nome sistematico degli enzimi tiene conto del tipo di reazione coinvolta e dei reagenti che prendono parte alla reazione. Questo nome può essere molto lungo e complesso ma viene sintetizzato da una serie univoca di quattro numeri.
Ogni enzima è associato a una reazione chimica, che converte una o più sostanze, i reagenti , in nuove sostanze, i prodotti . in biochimica i reagenti sono chiamati substrati.

La catalisi enzimatica

Nel processo si catalisi enzimatica si passa attraverso tre stadi fondamentali:
1-l’enzima si lega al substrato o ai substrati
2- l’enzima converte i substrati in prodotti, contribuendo alla rottura di alcuni legami e alla formazione di nuovi legami

3-l’enzima rilascia i prodotti.
Nel primo stadio di una reazione enzimatica, il substrato si inserisce in una parte dell’enzima, chiamata sito attivo, che rappresenta nella molecola una specie di cavità. Le molecole del substrato urtano continuamento contro l’enzima, ma solo alcune di esse lo fanno con la parte giusta della molecola enzimatica e s’inseriscono nel sito attivo. Quando il sito attivo e il substrato si urtano con il corretto orientamento la reazione procede con grande velocità. In alcune situazioni, alcuni enzimi hanno radicali R di amminoacidi nella zona del sito attivo, che attraggono il substrato. Non appena il substrato entra nel sito attivo, si lega all’enzima e forma un aggregato che viene chiamato complesso enzima-substrato. Nel complesso enzima-substrato i residui delle catene laterali degli amminoacidi, che formano il sito attivo dell’enzima, attraggono il substrato in modo che questo si orienti e dia subito luogo a una particolare reazione. Se la reazione può dare più di un prodotto , l’enzima orienta il substrato in modo che si forma solo uno dei prodotti possibili. Solo dopo che l’enzima si è legato al substrato , la reazione può procedere. La reazione avviene dentro il sito attivo e produce un complesso enzima-prodotto in cui i prodotti sono ancora legati al sito attivo dell’enzima. L’equilibrio della reazione si sposta verso destra. I prodotti della reazione si separano dall’enzima e lasciano il sito attivo. L’enzima assume di nuovo una conformazione originale e si rende così disponibile per una nuova trasformazione.
Perché si verifichi il processo di catalisi enzimatica, gli enzimi devono:
-mantenere immodificata la propria struttura
-essere efficaci in piccole quantità
-mostrare specificità nella capacità di accelerare le reazioni chimiche.
-lasciare inalterato l’equilibrio delle reazioni reversibili.
La specificità degli enzimi
La condizione fondamentale da cui dipende la possibilità di trasferimento delle informazioni nei siti biologici è il principio della complementarità strutturale. Esempio come un sito attivo di un enzima interagisce con la struttura complementare del substrato. La chimotripsina, un enzima digestivo che idrolizza i legami peptidici delle proteine introdotte con il cibo, nel sito attivo due atomi di idrogeno e uno di ossigeno della catena polipeptidica dell’enzima bloccano un gruppo carbonilico del substrato. Il sito attivo formato dai radicali idrofobici, ha la forma di una sacca che può accogliere l’anello aromatico di un amminoacido del substrato e non è in grado di collegarsi a catene laterali di altri amminoacidi. Come risultato , la chimotripsina può idrolizzare solo le proteine in corrispondenza del legame peptidico che sia vicino a una catena laterale aromatica.
Quando un enzima si lega a un substrato , la forma del sito attivo e quella del substrato cambiano, perché le due molecole si influenzano reciprocamente, questi cambiamenti consentano all’enzima di interagire in modo complementare con il substrato.
Gli enzimi possono legarsi solo a uno, specificità assoluta , o a un limitato numero di possibili substrati , specificità relativa.
La forma del sito attivo gioca un ruolo fondamentale nel determinare la capacità di un enzima di catlizzare una specifica reazione.

Enzimi ed energia di attivazione

Gli enzimi , come tutti i catalizzatori, aumentano la velocità di reazione in quanto abbassano l’energia di attivazione della reazione, vale a dire l’energia necessaria perché l’urto tra due molecole dei reagenti possa risultare un urto efficace. Quando la reazione non è catalizzata, la barriera d’energia, cioè l’energia di attivazione che il substrato deve superare per divenire il prodotto ,è elevata. Nella reazione catalizzata invece il substrato è legato all’enzima lungo tutto il processo di trasformazione. Quindi , l’enzima consente di frazionare l’ostacolo dell’elevata energia di attivazione necessaria per la reazione non catalizzata.

Fattori che influenzano l’attività catalitica degli enizmi
L’attività catalitica degli enzimi dipende principalmente da quattro fattori:
-concentrazione del substrato: quando nel corso della reazione la concentrazione dell’enzima si mantiene constante mentre aumenta la concentrazione del substrato, l’attività catalitica mostra un andamento simile a quello di una curva , questo andamento viene chiamato cura di saturazione. Con l’aumentare della concentrazione di substrato l’attività catalitica dell’enzima aumenta, raggiunge un valore massimo e poi rimane costante. Durante la catalisi enzimatica l’aumento progressivo della concentrazione del substrato porta al raggiungimento di un punto in cui l’enzima è utilizzato al massimo delle sue possibilità. Da questo punto in poi la velocità si mantiene costante e diviene indipendente dalla concentrazione del substrato. Il nuovo substrato in arrivo, deve aspettare che il prodotto appena formato esci dal sito attivo e consenta alle nuove molecole di inserirsi per continuare la reazione. A questo punto si parla di enzima saturo. Un enzima saturo quando il sito attivo è occupato da molecole di substrato che sono state trasformate in prodotti.
-Concentrazione dell’enzima: una reazione catalizzata da un enzima è influenzata anche dalla concentrazione dell’enzima stesso. In una soluzione che contiene un eccesso di substrato rispetto alla velocità di saturazione dell’enzima, quando si raddoppia la concentrazione dell’enzima , raddoppia anche la velocità di saturazione.
-effetto del PH: l’attività degli enzimi è molto influenzata dall’ambiente in cui si trova. L’enzima è condizionato dal valore del ph della soluzione in cui la catalisi si svolge. ESEMPIO: due enzimi digestivi che hanno il loro pH ottimale. La pepsina è attiva nello stomaco , dove il ph è molto acido , la chimotripsina, prodotta nel pancreas, si attiva nel duodeno , all’inizio dell’intestino dove l’ambiente è neutro-basico. Appena raggiunge l’intestino la pepsina è immediatamente denaturata e resa inattiva.
-Effetto della temperatura: per ogni enzima esiste una temperatura, conosciuta come temperatura ottimale che corrisponde alla massima attività catalitica. Gli enzimi sono proteine globulari , la cui struttura terziaria è alterata dalle alte temperature. La conseguenza di un aumento eccessivo di temperatura comporta la denaturazione di una proteina. La denaturazione termica il più delle volte è irreversibile a causa di una drastica riduzione dell’attività catalitica, dove il sito attivo dell’enzima non è più in grado di svolgere la sua funzione. L’effetto distruttivo delle temperature elevate sugli enzimi batterici è sfruttato nella pratica della sterilizzazione ( 120°). Stessa reazione se la temperatura è inferiore a quella corporea, le molecole, anche se catalizzate, raggiungono con difficoltà l’energia sufficiente a superare la barriera d’energia di attivazione. Si conosco però microrganisimi i cui enzimi capaci di rimanere attivi a temperature e pressioni molto elevati , questi enzimi vengono chiamati estremozimi, dove la struttura del sito attivo rimane stabile anche in condizioni estreme.
L’attività catalitica di un enzima misura il numero di reazioni dello stesso tipo che l’enzima può catalizzare in un secondo. L’attività catalitica è anche un indice indiretto di purezza degli enzimi.

L’enzima, il substrato e l’inibitore

Alcune molecole, differenti dal substrato, hanno una forma che permette loro di inserirsi agevolmente nel sito attivo di un enzima senza dar luogo ad alcuna ulteriore trasformazione. Queste molecole sono dette inibitori competitivi, di fatto bloccano il sito attivo e impediscono all’enzima di catalizzare la reazione. Per esempio nel nostro organismo un enzima chiamato succinato deidrogenasi converte lo ione succinato in ione fumarato. Questa reazione è parte importante di un processo metabolico, che consente di ottenere energia dai cibi. Lo ione malonato è un inibitore competitivo per questa reazione. La STRUTTURA del malonato è simile a quella del succinato. Lo ione malonato si inserisce nel sito attivo della succinato deidrogenasi e vi rimane finchè l’enzima non lo rilascia immutato. Poiché lo ione malonato non può essere trasformato, l’enzima non può legarsi allo ione succinato e la sua attività catalitica diminuisce in modo significativo. Si parla di inibitore competitivo, perché l’occupazione del sito attivo da parte del substrato o dell’inibitore dipende dalla concentrazione relativa dei due composti : vince la competizione il composto che la concentrazione maggiore.
Oltre al sito attivo, molti enzimi hanno sulla loro superficie una o più zone reattive, sensibili alla presenza di molecole nell’ambiente di reazione. Le molecole che possono legarsi a questi siti reattivi sono dette effettori. Un effettore è una molecole che non è coinvolta nella reazione chimica.
La molecola viene considerata effettore positivo , se la capacità del sito attivo di legarsi al substrato risulta aumentata, per cui l’enzima diviene più attivo . un effettore negativo, chiamato anche inibitore non competitivo, rende il sito attivo meno capace di legarsi al substrato. L’attività catalitica dell’enzima risulta diminuita. La regolazione dell’attività degli enzimi chiave , cioè dagli enzimi che controllano la velocità di interi percorsi metabolici, negli organismi è sempre affidata a effettori. La maggior parte delle vie metaboliche include almeno in una reazione influenzata da un effettore. Gli effettori si legano debolmente e in modo reversibili agli enzimi. Un effettore negativo può rallentare una reazione , ma nessun effettore può interrompere una reazione in modo definitivo.

Cofattori

Molecole o ioni necessari a rendere attivi gli enzimi sono chiamati cofattori.
I cofattori non sono polipeptidi e sono riconducibili a due grandi categorie: gli ioni metallici e coenzimi.
Alcuni ioni metallici sono indispensabili come cofattori per numerosi enzimi. Per esempio ferro, magnesio, calcio ecc.. Gli ioni metallici che agiscono da cofattori devono provenire dalla nostra alimentazione. Se non consumiamo cibi che contengono quantità adeguate di questi ioni, gli enzimi che gli richiedono non funzionano bene. Fortunatamente il nostro organismo ne richiede in piccolissime quantità ad eccezione del ferro che è indispensabile per l’emoglobina.
I coenzimi , cofattori indispensabili per l’attività di alcuni enzimi, sono costituite da molecole organiche più o meno complesse. La maggior parte degli coenzimi vanno a formare la struttura delle vitamine idrosolubili, molecole che dobbiamo introdurre con gli alimenti perché il nostro corpo non è capace di sentitizzarle. L’unica vitamina che è in grado di sentitizzare è la vitamina E. coenzimi importanti sono NADH E FADH2

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