Alcuni enzimi sono molecole di RNA; tutti gli altri, invece, sono proteine globulari complesse, formate da una o più catene polipeptidiche. Le catene polipeptidiche di un enzima sono ripiegate in modo da formare sulla loro superficie una depressione, o tasca, nella quale si incastra il substrato; questa parte della molecola, in cui avvengono le reazioni catalizzate dall'enzima, è detta sito attivo. Nelle reazioni enzimatiche c'è un'assoluta corrispondenza tra il sito attivo dell'enzima e il substrato; per questo si parla di elevata specificità.
Il sito attivo di un enzima è costituito in genere da pochi amminoacidi; alcuni di essi possono essere adiacenti tra loro già nella struttura primaria, ma spesso gli amminoacidi del sito attivo vengono a trovarsi vicini per gli intricati ripiegamenti della catena polipeptidica che danno luogo alla struttura terziaria.
In un enzima con struttura quaternaria gli amminoacidi del sito attivo possono trovarsi persino su catene polipeptidiche differenti.

Il sito attivo è altamente specifico per il substrato ma, allo stesso tempo, sufficientemente flessibile da adattarsi a esso una volta che il contatto è avvenuto: il legame tra enzima e substrato modifica la conformazione dell'enzima, provocando così un forte adattamento del sito attivo al substrato. Si ritiene che questo adattamento indotto possa deformare in qualche modo le molecole reagenti e, quindi, facilitare ulteriormente la reazione.

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